Os inibidores da proteína 933 de dedo de zinco são substâncias químicas que interferem com a função correcta ou a integridade estrutural da Zfp933, um membro da família das proteínas de dedo de zinco. Os domínios do dedo de zinco requerem coordenação com iões de zinco para manter a sua estrutura e facilitar o seu papel nas interacções de ADN, ARN ou proteínas. Agentes como a queleritrina e o clioquinol actuam perturbando estas interacções essenciais. A queleritrina consegue-o intercalando no ADN e obstruindo o acesso da Zfp933 aos seus locais de ligação, enquanto o clioquinol quelata os iões de zinco, comprometendo a estabilidade estrutural da proteína. O dissulfiram e o piritionato de zinco exercem os seus efeitos ligando-se aos iões de zinco, o que pode resultar na distorção do motivo do dedo de zinco, prejudicando, em última análise, a função da proteína.
Compostos como a 1,10-fenantrolina e o TPEN são quelantes potentes que sequestram os iões de zinco para longe dos domínios do dedo de zinco, levando a uma perda de conformação funcional. Os doadores de óxido nítrico introduzem reacções de nitrosilação que podem modificar os resíduos de cisteína nas estruturas do dedo de zinco, afectando potencialmente a conformação e a funcionalidade da proteína. Do mesmo modo, compostos como a mimosina, o NSC 606985 e a ditizona ligam-se a iões metálicos e podem, por conseguinte, perturbar a interação entre a Zfp933 e os seus iões de zinco essenciais. O ebselen e o PDTC podem influenciar o estado redox dos resíduos de cisteína nos domínios do dedo de zinco ou quelatar iões de zinco, respetivamente, o que pode resultar numa alteração da atividade da proteína.
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