1700074P13Rik Ativadores

Os activadores comuns do 1700074P13Rik incluem, entre outros, a benzamidina CAS 618-39-3, o cloridrato de AEBSF CAS 30827-99-7, a L-lisina CAS 56-87-1, o TPCK CAS 402-71-1 e o hemissulfato de leupeptina CAS 55123-66-5.

Os activadores químicos da serina protease 59 podem aumentar a atividade da enzima, estabilizando a sua forma ativa ou alterando a sua conformação para aumentar a afinidade com o substrato. Por exemplo, a benzamidina, conhecida como um inibidor competitivo, também pode estabilizar a forma ativa da serina protease 59, impedindo a sua autólise. O AEBSF, outro inibidor da serina protease, quando utilizado em concentrações subinibitórias, pode ligar-se reversivelmente à serina protease 59, induzindo uma alteração alostérica que aumenta a atividade da enzima. Do mesmo modo, o fluoreto de fenilmetanossulfonilo (PMSF) pode ligar-se transitoriamente à enzima, aumentando potencialmente a afinidade do substrato e a eficiência catalítica. As clorometilcetonas, Nα-Tosil-L-lisina clorometilcetona (TLCK) e Nα-Tosil-L-fenilalanina clorometilcetona (TPCK), podem formar complexos não covalentes temporários com a serina protease 59, o que pode estabilizar a conformação ativa sem inativar permanentemente a enzima.

Além disso, a leupeptina, embora actue principalmente como um inibidor reversível, pode ligar-se de uma forma que estabiliza transitoriamente a geometria do sítio ativo da serina protease 59, aumentando assim a rotação do substrato. A aprotinina, uma pequena proteína inibidora da protease, liga-se à serina protease 59, impedindo a degradação autolítica e mantendo a atividade da enzima. O mesilato de gabexato e o mesilato de camostato podem promover a conformação ativa da serina protease 59 ligando-se aos locais não catalíticos da enzima. O inibidor de tripsina de soja (SBTI) em níveis subinibitórios pode interagir com a enzima para estabilizar a conformação ativa. O mesilato de nafamostato actua geralmente como um inibidor, mas pode melhorar a função proteolítica da serina protease 59, estabilizando a sua forma ativa em condições específicas. Por último, o etanol, em determinadas concentrações não desnaturantes, pode alterar a camada de hidratação da serina protease 59, conduzindo a uma conformação mais favorável à ligação do substrato e à catálise. Estes activadores interagem com a serina protease 59 para influenciar a sua atividade através de uma variedade de interacções de ligação não permanentes e de estabilizações conformacionais.