막 융합은 단순 포진 바이러스와 같은 외피 바이러스의 침입, 확산 및 형성에 매우 중요하며 외피 당단백질에 의해 매개됩니다. 단순포진 바이러스의 두 가지 혈청형인 HSV-1(1형 또는 구강 헤르페스라고도 함)과 HSV-2(2형 또는 생식기 헤르페스)는 최소 10개의 당단백질을 암호화하는 것으로 밝혀졌으며, 이 중 4개는 융합을 촉진하는 데 필요하고도 충분한 것으로 확인되었습니다. 이 네 가지 당단백질에는 당단백질 B(gB), 당단백질 D(gD), 당단백질 H(gH) 및 당단백질 L(gL)이 포함됩니다. 융합 이벤트는 표적 세포막의 gD 수용체의 발현에 의존하며 세포 표면 글리코사미노글리칸의 존재가 필요하지 않습니다. gB 유리 비리온은 세포와 결합할 수 있지만 감염 시 바이러스 특이 단백질을 합성하지 못하기 때문에 gB는 바이러스 성장에 필수적입니다. HSV-1 및 HSV-2 gB는 이황화 결합으로 연결될 수 있는 호모다이머로 존재합니다. HSV-1 gB는 아미노산 31-730으로 구성된 세포 외 도메인과 아미노산 796-904로 구성된 세포질 도메인을 가진 904 아미노산 단백질입니다. HSV-2 gB 역시 904개의 아미노산으로 구성된 단백질로, 아미노산 23-727이 세포 외 도메인을, 아미노산 793-904가 세포질 도메인을 구성합니다.
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HSV-2 gB 항체 (1.B.44) 참고문헌:
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