ZNF614의 화학적 활성화제는 다양한 생화학적 경로에 관여하여 단백질의 기능을 향상시킬 수 있습니다. 예를 들어 염화아연은 DNA 결합 활동에 필수적인 ZNF614의 아연-핑거 도메인과 직접 상호 작용할 수 있습니다. 아연 이온이 이러한 도메인에 결합하면 형태가 변화하여 ZNF614의 DNA 결합 능력이 활성화될 수 있습니다. 반면에 포스콜린은 세포 내 cAMP 수준을 증가시켜 단백질 키나아제 A(PKA)를 활성화하는 방식으로 작용합니다. 그런 다음 PKA는 단백질 활성을 조절하는 번역 후 변형인 ZNF614를 인산화할 수 있습니다. 인산화된 ZNF614는 세포 환경 내에서 DNA 결합 활성 또는 다른 단백질과의 상호작용을 증가시키는 것으로 추정됩니다.
다른 활성화제는 세포 내 신호 캐스케이드를 조절하여 간접적으로 ZNF614의 활성화를 유도하는 방식으로 작동합니다. 포볼 12-미리스테이트 13-아세테이트(PMA)는 광범위한 세포 단백질을 인산화하는 것으로 알려진 단백질 키나아제 C(PKC)를 활성화합니다. 마찬가지로, 이오노마이신은 세포 내 칼슘 농도를 증가시켜 칼슘 의존성 단백질 키나아제를 활성화하여 ZNF614를 표적으로 삼아 인산화할 수 있습니다. 탭시가르긴은 세포질/소체 소포체 Ca2+ ATPase(SERCA)를 억제하여 세포질 칼슘을 증가시켜 잠재적으로 ZNF614의 인산화 및 활성화로 이어지는 일련의 사건을 일으킵니다. 단백질 합성 억제제인 아니소마이신은 스트레스에 의해 활성화된 단백질 키나아제를 활성화하여 ZNF614를 인산화하고 활성화할 수 있습니다. 칼리쿨린 A 및 오카다산과 같은 단백질 인산화효소 억제제는 ZNF614의 인산화 상태를 지속시켜 활성 상태를 유지할 수 있습니다.
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