TRIM31의 화학적 억제제는 단백질 유비퀴틴화 및 후속 분해에서 TRIM31의 역할에 필수적인 유비퀴틴-프로테아좀 시스템을 표적으로 삼아 그 기능을 방해할 수 있습니다. MG-132는 프로테아좀이 단백질을 분해하는 것을 막는 억제제 중 하나로, 기질이 축적되도록 함으로써 TRIM31의 기능을 간접적으로 억제할 수 있습니다. 마찬가지로 락타시스틴은 프로테아좀에 비가역적으로 결합하여 TRIM31의 조절 활동에 필수적인 분해 과정을 방해함으로써 억제 효과를 제공합니다. 프로테아좀 활동을 수정하는 능력이 있는 화학 물질인 에폭소미닌은 프로테아좀의 정상적인 기능을 방해하여 TRIM31이 작동하는 경로에 영향을 미칩니다. 또 다른 프로테아좀 억제제인 보르테조밉은 26S 프로테아좀 서브유닛에 결합하여 단백질 분해를 매개하는 TRIM31의 능력을 잠재적으로 방해할 수 있습니다.
또한 카르필조밉은 20S 프로테아좀에 비가역적으로 결합하여 분해 경로에서 TRIM31의 기능에 영향을 미침으로써 억제 효과를 발휘할 수 있습니다. 프로테아좀의 CT-L 활성을 표적으로 하는 오프로조밉은 TRIM31에 의해 촉진되는 단백질 턴오버 과정을 방해할 수 있습니다. 마리조밉은 또한 20S 프로테아좀에 결합하는 것으로 알려져 있으며, 이는 TRIM31이 관여하는 단백질 이화 작용을 방해할 수 있습니다. 익사조밉은 20S 프로테아좀을 선택적으로 억제함으로써 TRIM31이 조절하는 것으로 알려진 단백질 조절 기능에 영향을 미칠 수 있습니다. 델란조밉은 프로테아좀의 키모트립신 유사 활성을 방해하여 TRIM31이 효과를 발휘하는 경로에 병목 현상을 일으킵니다. 원래 프로테아제 억제제로 확인된 넬피나비르는 의도치 않게 프로테아좀 분해 경로를 방해할 수 있으며, 이는 TRIM31의 기능적 발현에 결정적인 역할을 할 수 있습니다. 프로테아좀 활동을 방해하는 것으로 알려진 위타페린 A와 셀라스트롤은 TRIM31의 기능에 필수적인 분해 과정을 방해하여 TRIM31에 의해 유비퀴틴화되고 분해될 수 있는 단백질의 축적을 초래할 수 있습니다.
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