RNF214 활성제

일반적인 RNF214 활성화제에는 아연 CAS 7440-66-6, MG-132 [Z-Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, 탈리도마이드 CAS 50-35-1, 보르테조밉 CAS 179324-69-7, 클로로퀸 CAS 54-05-7 등이 있지만 이에 국한되지 않습니다.

RNF214는 다양한 메커니즘을 통해 E3 유비퀴틴 리가제 활성에 영향을 미칠 수 있습니다. 아연 피리치온은 메탈로쉐페론으로 작용하여 RNF214의 활동에 필요한 적절한 폴딩과 금속 배합을 향상시킬 수 있습니다. 마찬가지로 MG132는 프로테아좀 활성을 억제하여 유비퀴틴화 단백질의 축적을 유도할 수 있습니다. 이러한 축적은 세포가 유비퀴틴화 과정을 강화하여 유비퀴틴화된 단백질의 증가된 수준에 반응할 수 있기 때문에 RNF214를 활성화할 수 있습니다. 또한 탈리도마이드와 보르테조밉이라고도 알려진 PS-341과 같은 화합물은 유비퀴틴-프로테아좀 경로를 방해하는 것으로 알려져 있습니다. 탈리도마이드는 단백질 분해를 촉진하여 이러한 맥락에서 잠재적으로 RNF214의 활성을 증가시킬 수 있습니다. 프로테아좀 억제제로서 PS-341의 역할은 또한 RNF214 활성을 상향 조절하여 분해가 표시된 단백질의 과잉을 처리하는 피드백 메커니즘으로 이어질 수 있습니다.

클로로퀸은 리소좀 기능과 자가포식을 방해하여 프로테아좀 매개 분해를 증가시켜 단백질 부하를 관리하기 위해 RNF214를 활성화할 수 있습니다. 위타페린 A와 피페론구민은 각각 프로테아좀 기능을 방해하고 활성산소 종 수치를 증가시킬 수 있습니다. 이러한 변화는 단백질 항상성을 유지하기 위해 RNF214의 유비퀴틴 리가제 활성에 대한 필요성을 높일 수 있습니다. SMER3는 자가포식을 자극하여 단백질의 회전율을 향상시켜 간접적으로 RNF214의 활성을 증가시킬 수 있습니다. 투니카마이신은 ER 스트레스와 접힌 단백질 반응을 유도하여 RNF214를 활성화하여 잘못 접힌 단백질을 제거하는 데 도움을 줄 수 있습니다. 에야레스타틴 I은 ER 관련 분해를 억제하여 잠재적으로 RNF214의 리가제 활성에 대한 수요를 증가시킵니다. 마지막으로 MLN4924는 NEDD8 활성화 효소를 억제하고 겔다나마이신은 Hsp90에 결합하여 특정 단백질을 불안정하게 만들어 타깃틴에서 RNF214의 기능에 대한 요구가 증가할 수 있습니다.