OASL2의 화학적 억제제는 단백질의 효소 또는 결합 활동을 억제하는 다양한 분자 상호작용을 통해 기능합니다. Zn2+, Cu2+, Hg2+, Pb2+ 및 Cd2+는 다양한 메커니즘으로 OASL2 기능을 방해할 수 있는 금속 이온입니다. Zn2+는 단백질의 효소 활성에 중요한 올리고아데닐레이트 합성효소 도메인에 결합하여 기능을 직접적으로 억제할 수 있습니다. 마찬가지로 Cu2+는 OASL2의 결합 부위를 놓고 필수 금속 이온과 경쟁하여 효소 활성을 방해합니다. Hg2+ 이온은 OASL2의 활성 부위에 있는 티올 그룹에 결합하여 효소 기능을 상실하게 하고, Pb2+는 OASL2의 RNA 결합 능력을 방해하여 그 기능을 억제합니다. Cd2+는 Zn2+ 및 Cu2+와 마찬가지로 촉매 부위에서 필요한 금속 보조 인자를 대체하여 OASL2의 활성을 억제할 수 있습니다.
뉴클레오티드 결합 단백질에 대한 비특이적 결합제인 수라민은 비특이적 상호작용을 통해 OASL2의 활성을 잠재적으로 차단함으로써 OASL2를 억제할 수 있습니다. 폴리아크릴산으로 대표되는 폴리아이온은 OASL2의 RNA 결합 도메인에 결합하여 단백질의 활동에 필수적인 기능성 RNA와의 상호 작용을 방해할 수 있습니다. 리바비린은 OASL2의 RNA 기질을 모방하여 경쟁 억제를 유발하여 단백질이 실제 RNA 기질과 제대로 상호 작용하지 못하게 할 수 있습니다. 클로로퀸과 히드록시클로로퀸은 엔도솜 pH를 높여 세포 구획 내에서 OASL2의 RNA 결합 또는 촉매 기능에 영향을 미칠 수 있습니다. 에셀렌은 시스테인 잔기와 결합하여 단백질의 구조와 기능을 방해하여 억제를 유발할 수 있습니다.
| 제품명 | CAS # | 카탈로그 번호 | 수량 | 가격 | 引用 | RATING |
|---|---|---|---|---|---|---|
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $48.00 | ||
아연 이온은 단백질의 기능에 필수적인 올리고아데닐레이트 합성 효소 도메인에 결합하여 OASL2를 억제할 수 있습니다. | ||||||
Lead | 7439-92-1 | sc-250236 | 2 kg | $104.00 | ||
납 이온은 OASL2의 RNA 결합 능력을 방해하여 그 기능을 억제할 수 있습니다. | ||||||
Suramin sodium | 129-46-4 | sc-507209 sc-507209F sc-507209A sc-507209B sc-507209C sc-507209D sc-507209E | 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 10 g 25 g 50 g | $152.00 $214.00 $728.00 $2601.00 $10965.00 $21838.00 $41096.00 | 5 | |
수라민은 뉴클레오티드 결합 단백질에 비특이적으로 결합하여 OASL2를 억제하여 잠재적으로 그 활성을 차단할 수 있습니다. | ||||||
Ribavirin | 36791-04-5 | sc-203238 sc-203238A sc-203238B | 10 mg 100 mg 5 g | $63.00 $110.00 $214.00 | 1 | |
리바비린은 RNA 기질을 모방하여 OASL2를 억제할 수 있으며, 이는 경쟁적 억제로 이어질 수 있습니다. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $69.00 | 2 | |
클로로퀸은 단백질의 RNA 결합 또는 촉매 작용에 영향을 줄 수 있는 엔도솜 pH를 높여 OASL2를 억제할 수 있습니다. | ||||||
hydroxychloroquine | 118-42-3 | sc-507426 | 5 g | $57.00 | 1 | |
하이드록시클로로퀸은 클로로퀸과 유사한 메커니즘으로 OASL2를 억제하여 엔도솜의 pH를 변화시킬 수 있습니다. | ||||||
Ebselen | 60940-34-3 | sc-200740B sc-200740 sc-200740A | 1 mg 25 mg 100 mg | $33.00 $136.00 $458.00 | 5 | |
엡셀렌은 단백질의 구조와 기능을 방해할 수 있는 시스테인 잔기에 결합하여 OASL2를 억제할 수 있습니다. | ||||||