COL22A1의 화학적 억제제는 다양한 메커니즘을 통해 단백질의 기능을 방해할 수 있으며, 주로 COL22A1이 중요한 구성 요소인 세포 외 기질과의 상호작용에 초점을 맞추고 있습니다. 마리마스타트, 바티마스타트, 일로마스타트는 콜라겐을 포함한 세포 외 기질 단백질의 분해를 막는 매트릭스 메탈로프로테아제(MMP) 억제제로, COL22A1과 같은 콜라겐의 분해를 막습니다. MMP는 세포 외 기질 성분을 분해하는 역할을 하며, 이를 억제하면 COL22A1의 구조적 무결성을 보존할 수 있습니다. 이러한 보존은 COL22A1이 발견되는 조직 구조의 기본이 되는 기계적 특성을 유지하기 때문에 필수적입니다. 또한 디설피람과 관련 화합물인 D-페니실라민, 아미노프로피오니트릴, β-아미노프로피오니트릴은 콜라겐 섬유의 가교에 중요한 효소인 리실 옥시다제를 표적으로 합니다. 이러한 화학 물질은 리실 산화효소를 억제함으로써 가교 과정을 방해하여 COL22A1이 세포 외 기질 내에서 안정적이고 기능적인 섬유를 형성하지 못하게 합니다.
피르페니돈 및 트라닐라스트와 같은 다른 화학 물질은 체내 콜라겐 합성을 감소시킵니다. 이러한 화학 물질은 콜라겐 생성을 제한함으로써 세포 외 기질에 통합될 수 있는 COL22A1의 가용성을 간접적으로 제한합니다. 할로푸기논은 유사하게 콜라겐의 유전자 발현을 억제하는데, 여기에는 COL22A1과 같은 유형이 포함되어 있어 세포 외 구조에 대한 콜라겐의 기여도를 감소시킵니다. 카페인은 칼슘 신호 전달 경로에 영향을 미쳐 결과적으로 COL22A1의 가교에 관여하는 리실 산화효소 같은 효소의 활성에 영향을 미칠 수 있습니다. 마지막으로, 2-메톡시 에스트라디올은 COL22A1을 포함한 세포 외 기질 단백질의 분비 및 조립에 관여하는 미세소관 역학을 방해하여 콜라겐 합성에 영향을 미칩니다. 이러한 경로를 표적으로 삼아 선택된 화학 물질은 세포 외 기질에서 COL22A1의 기능적 통합과 안정성을 저해하여 단백질의 기능을 억제합니다.
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