Pma1p Antikörper (40B7): sc-57978

Der Pma1p-Antikörper (40B7) ist ein IgM-monoklonaler Maus Pma1p-Antikörper (auch als Pma1p-Antikörper bezeichnet), der das Pma1p-Protein der Saccharomyces cerevisiae-Herkunft durch WB und IF nachweist. Der Pma1p-Antikörper (40B7) ist als nicht konjugierter Anti-Pma1p-Antikörper erhältlich. Pma1p stellt die Hauptplasmamembran-Proton-ATPase in Hefe dar und ist eines der am häufigsten vorkommenden und langlebigsten polytopen Proteine, die an den Sekretionsweg beteiligt sind. Pma1p ist ein Enzym mit kritischen physiologischen Funktionen sowohl in Abwesenheit als auch in Anwesenheit von Umweltstress. Pma1p erreicht die Zelloberfläche, nachdem es in Lipidrümpfen, Membranmikrodomänen mit einem höheren Anteil an gesättigten Fettsäuren und Sterolen als der Rest der Membran, hergestellt wurde. Lipidrümpfe spielen bei vielen Zellprozessen, wie Signalisierung, Zytokinese und Reaktion auf die Umwelt, eine wichtige Rolle und diese Rümpfe enthalten wichtige Proteine. Die Oligomerisierung von Pma1p erleichtert seine Partition in die Rümpfe und seinen Transport zur Zelloberfläche. Der Sec24p-Homolog Lst1p überträgt Pma1p direkt in ein COPII-Vesikel für den schließlichen Export.

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Pma1p Antikörper (40B7) Literaturhinweise:

1. Lipid Rafts haben eine Funktion bei der biosynthetischen Abgabe von Proteinen an die Zelloberfläche in Hefe.  |  Bagnat, M., et al. 2000. Proc Natl Acad Sci U S A. 97: 3254-9. PMID: 10716729
2. Lst1p und Sec24p kooperieren bei der Sortierung der Plasmamembran-ATPase in COPII-Vesikel in Saccharomyces cerevisiae.  |  Shimoni, Y., et al. 2000. J Cell Biol. 151: 973-84. PMID: 11086000
3. Die Plasmamembran-Protonen-ATPase Pma1p benötigt eine Raft-Assoziation für die Oberflächenübertragung in Hefe.  |  Bagnat, M., et al. 2001. Mol Biol Cell. 12: 4129-38. PMID: 11739806
4. Die Ceramid-Biosynthese ist für die Bildung der oligomeren H+-ATPase Pma1p im endoplasmatischen Retikulum der Hefe erforderlich.  |  Lee, MC., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 22395-401. PMID: 11950838
5. Die Verteilung von Can1p in stabile Domänen spiegelt die laterale Proteinsegregation innerhalb der Plasmamembran lebender S. cerevisiae-Zellen wider.  |  Malinska, K., et al. 2004. J Cell Sci. 117: 6031-41. PMID: 15536122
6. Die Synthese von Sphingolipiden mit sehr langkettigen Fettsäuren, aber nicht von Ergosterol, ist für die Weiterleitung der neu synthetisierten Plasmamembran-ATPase an die Zelloberfläche der Hefe erforderlich.  |  Gaigg, B., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 22515-22. PMID: 15817474
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9. Sehr langkettige, fettsäurehaltige Lipide und nicht Sphingolipide als solche sind für die Floßassoziation und den stabilen Oberflächentransport der neu synthetisierten Plasmamembran-ATPase in Hefe erforderlich.  |  Gaigg, B., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 34135-45. PMID: 16980694