Laminin α-1抗体(E3-1): sc-65645

Laminin α-1 Antibody (E3-1) はラットモノクローナル IgG2a 抗体で、免疫沈降法 (IP)、免疫蛍光法 (IF)、免疫組織化学法 (immunohistochemistry) などのアプリケーションにより、マウスサンプル中の Laminin α-1 を検出します。ラミニンα-1は基底膜の重要な構成成分であり、基底膜は構造的支持を提供し、様々な細胞機能に影響を与える特殊な細胞外マトリックスである。これらの膜は組織の完全性を維持するのに必須であり、細胞の増殖、移動、分化などのプロセスにおいて重要な役割を果たしている。ラミニンα-1のユニークな構造は、α鎖、β鎖、γ鎖のサブユニットで形成されるヘテロ三量体からなり、自己組織化と他のマトリックス成分との相互作用を可能にし、安定した基底膜の形成を促進する。この構造的多様性は、組織の適切な組織化と細胞行動の制御に不可欠である。ヒトのラミニンα-1遺伝子は染色体18p11.3に位置し、アルツハイマー病患者の前頭皮質で過剰発現を示し、神経変性疾患への関与の可能性を強調している。抗ラミニンα-1抗体(E3-1)は、基底膜の動態と健康および疾患におけるその意味を研究する研究者にとって、非常に貴重なツールです。

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Laminin α-1抗体(E3-1) 参考文献:

1. マウスラミニンα1鎖における転移促進配列の同定。  |  Kuratomi, Y., et al. 1999. Exp Cell Res. 249: 386-95. PMID: 10366438
2. ラミニン｛α｝1鎖は, ラミニン｛α｝2鎖の欠如に起因する男性不妊を改善する。  |  Häger, M., et al. 2005. Am J Pathol. 167: 823-33. PMID: 16127160
3. ラミニンα鎖の機能部位。  |  Suzuki, N., et al. 2005. Connect Tissue Res. 46: 142-52. PMID: 16147852
4. ラミニンα1鎖由来ペプチドAG73は、乳がんおよびメラノーマ細胞におけるフィブロネクチンレベルを増加させる。  |  Engbring, JA., et al. 2008. Clin Exp Metastasis. 25: 241-52. PMID: 18185912
5. 致死性ラミニンα1変異の生物物理学的解析により、自己相互作用の変化が明らかになった。  |  Patel, TR., et al. 2016. Matrix Biol. 49: 93-105. PMID: 26215696
6. ラミニンα1の欠損は、脊椎動物の眼杯形態形成における複数の構造欠陥と接着への多様な影響をもたらす。  |  Bryan, CD., et al. 2016. Dev Biol. 416: 324-37. PMID: 27339294
7. ラミニンα1鎖の発現阻害は基底膜の集合と細胞分化の変化をもたらす。  |  De Arcangelis, A., et al. 1996. J Cell Biol. 133: 417-30. PMID: 8609173
8. 腎臓および血管の発生過程におけるラミニンα1、α5、β2鎖の発現。  |  Durbeej, M., et al. 1996. Matrix Biol. 15: 397-413. PMID: 9049978
9. ラミニンα2鎖（またはメロシン）欠損先天性筋ジストロフィーの遺伝学：突然変異の特定から出生前診断まで。  |  Guicheney, P., et al. 1997. Neuromuscul Disord. 7: 180-6. PMID: 9185182
10. マウス胎児、新生児、成体の心臓におけるラミニンα1、α2、α4、β1鎖のmRNA発現。  |  Hirohata, S., et al. 1997. Jpn Heart J. 38: 281-9. PMID: 9201115

好ましい Laminin α-1 抗体は Laminin α-1 抗体である (G-12): sc-74418.