α/β-SNAP抗体(A-3): sc-271066

シンタキシンはもともとドッキングタンパク質と考えられていたが、最近では細胞膜の細胞質表面に自身を固定するアンカータンパク質として分類されている。シンタキシンは、VAMP（小胞関連膜タンパク質）、NSF（N-エチルマレイミド感受性因子）、SNAP25（25kDaのシナプトソーム関連タンパク質）、SNAPs（可溶性NSF付着タンパク質）、シナプトタグミンなど、エキソサイトーシスに関与する様々なタンパク質と結合することが示されている。VAMP-1やVAMP-2を含むVAMPs（シナプトブレビンとも呼ばれる）と、エキソサイトーシスの阻害因子として機能する可能性のあるタンパク質であるシナプトタグミンは、小胞タンパク質である。α-SNAPとγ-SNAPを含むSNAPは、VAMP、SNAP25、シンタキシンからなる膜受容体複合体に結合する細胞質タンパク質である。SNAPは膜融合反応に不可欠なNSFの膜結合を仲介する。シナプトフィジンと呼ばれるもう一つのタンパク質は、SNAP25やシンタキシンとVAMPの結合を競合することで、エキソサイトーシスを制御している可能性がある。

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α/β-SNAP抗体(A-3) 参考文献:

1. 神経内分泌マーカーの発現：ヒトの大腸および直腸の未分化癌の特徴。  |  Grabowski, P., et al. 2002. Virchows Arch. 441: 256-63. PMID: 12242522
2. ヒトの大腸および直腸の未分化癌における神経内分泌マーカータンパク質の異種発現。  |  Grabowski, P., et al. 2004. Ann N Y Acad Sci. 1014: 270-4. PMID: 15153444
3. 普遍的な膜融合タンパク質αSNAP：癌、糖尿病、神経疾患の治療標的となる可能性？  |  Andreeva, AV., et al. 2006. Expert Opin Ther Targets. 10: 723-33. PMID: 16981829
4. α-SNAPはAMPKシグナル伝達を阻害してミトコンドリア生合成を減少させ、in vitroでAMPKαのThr172の脱リン酸化を促進します。  |  Wang, L. and Brautigan, DL. 2013. Nat Commun. 4: 1559. PMID: 23463002
5. 疾患におけるストア操作型カルシウム流入：STIM/Oraiの発現レベルを超える。  |  Kappel, S., et al. 2019. Semin Cell Dev Biol. 94: 66-73. PMID: 30630032
6. Qa-SNARE複合体は、ミトコンドリアを介した細胞死の制御を介して、ダイズシスト線虫抵抗性に寄与します。  |  Wang, R., et al. 2021. J Exp Bot. 72: 7145-7162. PMID: 34165531
7. α-SNAPとの高親和性結合により、Orai1チャネルを介したカルシウム流入が可能になります。  |  Ramanagoudr-Bhojappa, R., et al. 2021. PLoS One. 16: e0258670. PMID: 34653219
8. Munc18cは、調節タンパク質であるα-SNAPおよびNSFの存在下で、SNARE依存性膜融合を促進する。  |  Liu, F., et al. 2024. J Biol Chem. 300: 105782. PMID: 38395304
9. シナプス伝達のためのドッキングおよび融合粒子の可能性。  |  Schiavo, G., et al. 1995. Nature. 378: 733-6. PMID: 7501022
10. α-およびβ-SNAPによるCa(2+)-制御エキソサイトーシスへの同様の影響。  |  Sudlow, AW., et al. 1996. FEBS Lett. 393: 185-8. PMID: 8814286

好ましい α/β-SNAP 抗体は α/β-SNAP 抗体である (G-3): sc-48349.