ZNF726の化学的活性化因子は、様々な生化学的経路を通してその機能活性化に重要な役割を果たしている。例えば硫酸亜鉛は、DNA結合とタンパク質相互作用に重要な亜鉛結合ドメインを安定化させるので、ZNF726の構造的完全性に不可欠である。塩化マグネシウムもまたタンパク質の構造的枠組みを支え、細胞間相互作用に重要なZNF726のドメインの適切なフォールディングと機能を保証する。さらに、リン酸化はZNF726の活性化の主要な調節機構として機能し、フッ化ナトリウムはキナーゼ活性を高めることによってこの修飾を促進する。同様に、PMA(Phorbol 12-myristate 13-acetate)はプロテインキナーゼCを直接活性化し、このキナーゼがZNF726をリン酸化し、その活性と機能を変化させる。フォルスコリンは、cAMPレベルを上昇させることにより、プロテインキナーゼAを刺激し、その後ZNF726をリン酸化し活性化する。
リン酸化を介したZNF726の活性化にさらに寄与するのは、イオノマイシンやタプシガルギンなどの化学物質であり、これらは細胞内カルシウムレベルを上昇させ、その結果、ZNF726を標的としてリン酸化しうるカルシウム依存性キナーゼを活性化する。カリクリンAやオカダ酸のようなタンパク質リン酸化酵素の阻害剤は、ZNF726を含むタンパク質の脱リン酸化を防ぎ、リン酸化された活性状態を維持する。アニソマイシンは、ストレス活性化プロテインキナーゼを活性化することにより、ZNF726のリン酸化に基づく活性化を助長する環境を作る。さらに、レチノイン酸は細胞分化経路に関連するキナーゼを活性化し、ZNF726のリン酸化と活性化をもたらす。最後に、Bisindolylmaleimide Iは、プロテインキナーゼCに対する阻害作用を通して、ZNF726のリン酸化とそれに続く活性化をもたらす別のシグナル伝達経路を誘導することができ、タンパク質の機能を制御する細胞内シグナル伝達機構の複雑さと相互関係を示している。
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