Trypsin-3 アクチベーター

一般的なトリプシン-3活性化剤としては、特に、ベンズアミジンCAS 618-39-3、1,10-フェナントロリンCAS 66-71-7、大豆トリプシンインヒビターCAS 9035-81-8、無水塩化カルシウムCAS 10043-52-4およびヘパリンCAS 9005-49-6が挙げられる。

トリプシン-3の化学的活性化剤には、異なるメカニズムで酵素活性を増強する様々な化合物がある。ベンズアミジンは競合的阻害剤として、逆説的にトリプシン-3の活性部位に結合して活性化型を安定化させる。この相互作用は基質タンパク質に対する酵素活性の上昇につながる。同様に、Nα-ベンゾイル-DL-アルギニンは、基質模倣物質として作用することにより、トリプシン-3の活性部位に結合し、酵素の触媒効率を高め、基質回転速度を増加させる構造変化を誘導する。エタノールの役割はやや間接的である。タンパク質を沈殿させ、その溶解度を変化させることによって、トリプシン-3とその基質を濃縮し、酵素と基質の相互作用をより頻繁に促進し、それによってトリプシン-3の活性を高めることができる。さらに、1,10-フェナントロリンは、トリプシン-3を分解する可能性のある金属プロテアーゼに必要な金属イオンをキレート化することで、トリプシン-3を不活性化から保護し、間接的に活性状態を維持する役割を果たす。

さらに、大豆トリプシンインヒビターのような化合物は、最初はトリプシン-3を阻害するが、ある条件下では酵素を活性コンフォメーションで安定化させ、間接的に活性を増加させることができる。ジチオスレイトール(DTT)は、酵素またはそのザイモゲン型内のジスルフィド結合を還元することによってトリプシン-3の活性を促進し、活性化につながったり、不活性な二量体の形成を防ぐことができる。塩化カルシウムは、酵素に結合し、活性部位を安定化させる構造変化を誘導することにより、トリプシン-3の活性を高める。ヘパリンはトリプシン-3と相互作用することにより、触媒部位を活性化する構造変化を誘導し、酵素のタンパク質分解機能を高める。ジメチルスルホキシド（DMSO）は、活性部位を露出させたり基質特異性を変化させたりする構造変化を引き起こすことによって、トリプシン-3を活性化することができる。同様に、グリシンやアルギニンのようなアミノ酸が存在すると、それぞれトリプシン-3の周りの水和殻に影響を与えたり、酵素のアロステリックな活性化を引き起こしたりすることができ、それによって基質との相互作用を改善し、酵素活性を高めることができる。最後に、膵分泌トリプシン阻害剤（PSTI）は、阻害濃度以下であれば、トリプシン-3の活性コンフォメーションを安定化させるように結合し、酵素活性の上昇をもたらす可能性がある。