一般にTGase Zと呼ばれるトランスグルタミナーゼZは、トランスグルタミナーゼ酵素ファミリーの魅力的なメンバーであり、様々な細胞内プロセスに関与している。これらの酵素は、タンパク質やペプチドに結合したグルタミン残基の遊離アミン基とγ-カルボキサミド基との間の共有結合の形成を触媒する能力で知られており、この反応はタンパク質を架橋し、その結果、細胞構造を安定化させ、タンパク質の機能を調節する上で極めて重要である。特にTGase Zは、そのユニークな発現パターンと生化学的性質によって区別され、細胞生理学において特殊な役割を担っている可能性が示唆されている。TGase Zをコードする遺伝子は組織特異的に発現し、コードされた酵素の活性は厳密に制御されている。これは、細胞の恒常性を維持し、環境からの合図に応答する上で重要であることを反映している。
例えば、オールトランス型レチノイン酸は核内レセプターと相互作用することにより遺伝子発現を誘導することが知られており、トランスグルタミナーゼをコードする遺伝子もこの核内レセプターと相互作用することにより遺伝子発現を誘導する。同様に、過酸化水素のような化合物はシグナル伝達分子として機能し、酸化ストレスに対する細胞応答に必要なタンパク質のアップレギュレーションを導く経路を誘発する。さらに、ヒストン脱アセチル化酵素阻害剤である酪酸ナトリウムのような物質は、クロマチン構造を変化させることによってTGase Zの合成を促進し、遺伝子のアクセス性を高めて転写を促進する可能性がある。これらの相互作用は、化学物質がTGase Zの細胞内発現レベルを変化させる多様なメカニズムを例証しており、細胞内シグナル伝達と遺伝子制御の複雑な網の目を反映している。
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