MTRF1L阻害剤

シクロスポリンAは免疫抑制剤であり、シクロフィリンに結合してカルシニューリンのホスファターゼ活性を阻害します。カルシニューリンはNFAT（インターロイキン2の転写因子）を脱リン酸化するため、その阻害はNFATの活性化を妨げます。MTRF1Lはミトコンドリアの翻訳後放出因子であるため、適切な機能にはカルシウム依存性のシグナル伝達経路が必要である可能性があります。したがって、カルシニューリンの阻害は、MTRF1Lの活性に必要な経路を妨げる可能性があります。

オリゴマイシンは、ATP合成酵素、特にF0サブユニットの阻害剤である。ATP合成酵素を阻害することで、MTRF1Lのような翻訳リリースの因子の機能を含む、多数の細胞プロセスに不可欠な細胞内のATPレベルが低下する。ATPレベルの低下は、正常な機能にATPを必要とするタンパク質の活性の低下につながる可能性があり、MTRF1Lの活性も含まれる可能性がある。

アクチノニンはアミノペプチダーゼの阻害剤として作用するペプチド抗生物質である。MTRF1Lはタンパク質合成、特に終結に関与しているため、ペプチド処理の阻害は、MTRF1Lの適切な機能やリサイクルを妨げる可能性がある。MTRF1Lは適切に処理されたペプチドを必要とする可能性があるため、適切に機能するためには、

チューニカマイシンはN型糖鎖付加を阻害します。MTRF1Lは糖鎖付加を受けませんが、糖鎖付加の阻害は小胞体ストレスおよび未翻訳タンパク質応答を引き起こし、間接的にMTRF1Lが関与するミトコンドリア機能およびタンパク質合成に影響を及ぼす可能性があります。

ピューロマイシンはアミノアシルtRNAの類似体として作用し、タンパク質合成中に早期の鎖終結を引き起こすため、MTRF1Lが関与する翻訳プロセスを妨害することができる。その結果、不完全なペプチド鎖が放出され、翻訳終結時に完全なタンパク質の放出を仲介するMTRF1Lの正常な機能を阻害する可能性がある。

クロラムフェニコールは細菌リボゾームの50Sサブユニットに結合し、タンパク質合成を阻害する。MTRF1Lはミトコンドリアタンパク質であるが、ミトコンドリアは細菌リボゾームと類似点があり、クロラムフェニコールはミトコンドリアタンパク質合成を阻害することができる。これはミトコンドリアにおける翻訳の完了を妨げることで、直接的にMTRF1Lの機能を阻害する。

エメチンは、40Sリボソーム亜ユニットに結合することでタンパク質合成を阻害する。この結合は、タンパク質合成の転移段階をブロックし、タンパク質の伸長を阻害する可能性がある。MTRF1Lはタンパク質合成の終結に関与しているため、より早い段階でのブロックは、MTRF1Lが基質に作用するのを妨げ、その機能を効果的に阻害する可能性がある。

アニソマイシンは、60Sリボソームサブユニットのペプチジルトランスフェラーゼ活性を阻害する。この阻害は、新たに合成されたタンパク質の放出の前提条件であるペプチド結合の形成に影響を与える。MTRF1Lは放出因子として、ペプチド結合の形成が阻害されることにより、完成したタンパク質基質が存在しない場合にはその役割を果たすことができない。

α-アマニチンは、mRNAの合成に重要な役割を果たすRNAポリメラーゼIIを阻害する。MTRF1Lを直接阻害するわけではないが、翻訳に使用可能なmRNAの減少により、MTRF1Lが作用するタンパク質合成の終結段階に到達するタンパク質の数が減少し、間接的にMTRF1Lの機能を阻害する。