galectin-16 アクチベーター

一般的なガレクチン-16活性化剤としては、ラクトースCAS 63-42-3やTD-139 CAS 1450824-22-2が挙げられるが、これらに限定されるものではない。

β-ラクトースはグルコースとガラクトースからなる二糖で、ガレクチン-16のCRDに結合し、タンパク質のレクチン機能を活性化する。同様に、合成二糖であるチオジガラクトシドはガレクチン-16のCRDと相互作用し、その活性化を引き起こすことが知られている。この活性化機構はN-アセチルラクトサミンにも見られる。N-アセチルラクトサミンはガレクチン-16に直接結合することにより、ガレクチン-16のレクチン活性を促進することができる。メチルβ-D-ガラクトピラノシドはガレクチン-16と特異的に相互作用し、レクチン活性を増強するもう一つの活性化剤である。ガレクチン-16のCRDは、ガレクチン-16と親和性のある合成糖であるラクチュロースと、ガレクチン-16を標的として活性化を促すフェニルβ-D-ガラクトピラノシドによってさらに活性化される。

これらの活性化因子に加えて、フコシル化トムセン・フリーデンライヒ抗原のような特異的抗原決定因子は、CRDを介してガレクチン-16と係合し、活性化につながる。TD139のようなガレクチン阻害剤も、ある条件下ではガレクチン-16に結合して活性化する。糖転移酵素の合成基質であるPNP-GalNAcはガレクチン-16に認識され、その活性化を仲介する。ラクト-N-フコペンタオースIIIの糖鎖構造もまたガレクチン-16に結合界面を提供し、それによって細胞接着プロセスにおいて活性化される。さらに、フコースとGalNAc残基を含むABH血液型物質の天然糖鎖構造は、タンパク質のCRDとの相互作用を通してガレクチン-16を活性化することができる。最後に、硫酸化糖鎖である2糖の3'-sulfo-Lewis Aはガレクチン-16と高い親和性を持ち、タンパク質の活性化をもたらすことから、ガレクチン-16活性の調節における硫酸化のような翻訳後修飾の重要性が強調された。