β-1,3-N-アセチルガラクトサミニルトランスフェラーゼ2 (B3GALNT2)は、糖タンパク質中のムチン型O-糖鎖の合成を開始する酵素である。この酵素はN-アセチルガラクトサミン(GalNAc)のタンパク質上のセリン残基またはスレオニン残基への転移を触媒し、プロテオグリカンの糖鎖部分の生合成の基本的なステップとなる。B3GALNT2が行う酵素活性の一種であるO-グリコシル化は、タンパク質に糖鎖構造を付加する翻訳後修飾であり、タンパク質の特性や相互作用を劇的に変化させる。この修飾は多様で複雑であり、様々な機能を持つ多数の糖鎖構造をもたらす。B3GALNT2は、より複雑な糖鎖分岐の前駆体である、一般にT-抗原として知られるコア1構造の形成に特に寄与している。
異常なO-グリコシル化は癌や先天性糖鎖異常症などの疾患の原因となるため、B3GALNT2の制御は極めて重要である。B3GALNT2は様々な組織で発現しており、筋肉や脳の発達に重要な役割を果たしている。B3GALNT2遺伝子の変異は筋ジストロフィー-ジストログリカノパチーに関連しており、この酵素が筋肉の機能と発達において重要であることを強調している。
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