ディスインテグリン・メタロペプチダーゼドメイン34(ADAM34)の化学的活性化因子は、様々な生化学的相互作用を通してその機能を調節する上で重要な役割を果たすことができる。酢酸亜鉛、硫酸マンガン(II)および硫酸銅(II)は、ADAM34の触媒ドメインに直接結合できる微量金属イオンであり、メタロプロテアーゼ酵素クラスの特徴である。これらの金属イオンの結合は、酵素の活性部位の構造的完全性と活性化に極めて重要である。同様に、塩化マグネシウムと塩化カルシウムは、ADAM34の三次元構造を安定化させるのに役立つ必須イオンを供給し、酵素が触媒活性のために正しいコンフォメーションにあることを保証する。この安定化は、酵素の基質が活性部位にアクセスし、触媒反応を可能にするために必要であることが多い。
さらに、オルソバナジン酸ナトリウムはチロシンホスファターゼを阻害し、ADAM34を活性化するシグナル伝達タンパク質のリン酸化レベルを上昇させる。これと同時に、フォルボール12-ミリスチン酸13-アセテート(PMA)はプロテインキナーゼCを刺激し、ADAM34またはその基質タンパク質のリン酸化とその結果としての活性化につながる。フォルスコリンは、細胞内のcAMPレベルを上昇させることにより、間接的にプロテインキナーゼAを活性化し、ADAM34をリン酸化してタンパク質分解機能を高める可能性がある。過酸化水素と一酸化窒素供与体であるニトロプルシドナトリウムは、ADAM34に酸化的修飾やS-ニトロシル化などの翻訳後修飾を誘導し、酵素の活性化をもたらす。これらの修飾は、酵素のコンフォメーションを変えたり、基質や補酵素との相互作用を変化させることによって、酵素の活性を変化させる。最後に、塩化コバルト(II)および硫酸ニッケル(II)は、ADAM34の活性部位を占める可能性のある金属イオンを導入し、代替補酵素として働く可能性があり、ADAM34のメタロプロテアーゼ機能を活性化し、基質のペプチド結合を切断するという酵素的役割に関与できるようにする可能性がある。
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