2310051M13Rik アクチベーター

一般的な2310051M13Rik活性化剤としては、E-64 CAS 66701-25-5、Leupeptin hemisulfate CAS 55123-66-5、Alloxan monohydrate CAS 2244-11-3、Hemin chloride CAS 16009-13-5などが挙げられるが、これらに限定されるものではない。

カテプシンL様3の化学的活性化剤は、様々な生化学的相互作用を通してタンパク質の活性に影響を与える。例えば、E-64はカテプシンL様3の活性部位と不可逆的な結合を作り、タンパク質分解能力の持続的な活性化を保証する。同様に、ロイペプチンは主に阻害剤であるが、ある実験条件下では活性部位と結合してプロテアーゼ活性を増強する。この相互作用は酵素活性の純増につながる。ペプスタチンAはこれに匹敵するが、文脈依存的な効果を持つ。カテプシンL様3を活性型で安定化し、その機能を促進する。もう一つの特異的活性化因子であるカテプシンL活性化因子Iは、酵素を直接標的とし、酵素活性を上昇させる構造変化を誘導する。

これらの相互作用と並行して、ある種の化学物質は活性システイン残基と相互作用することによってカテプシンL様3の活性を変化させることができる。Z-Phe-Tyr(tBu)-ジアゾメチルケトンはこの残基と共有結合を形成し、酵素活性を増強する。JPM-OEtとビニルスルホンも同様のメカニズムで作用し、活性部位に共有結合して酵素のタンパク質分解機能を活性化する。カテプシンL様3のプロ領域に存在する自己触媒ペプチドは、分子内で作用し、酵素の正しいフォールディングと活性化を促進する。アロキサンやヘミンのような酸化ストレス誘導物質もまた、カテプシンL様3を活性化する役割を果たす。アロキサンは、酵素の活性化につながる細胞内の酸化ストレス応答を引き起こす。一方、ヘミンはヘムオキシゲナーゼ1を刺激し、酸化的条件の増加に対する細胞応答として酵素を活性化する。さらに、S-メチルシステインは活性部位に結合することができ、酵素がその活性コンフォメーションを獲得するのを助けることによって活性化を促進する。興味深いことに、シスタチンCは、プロテアーゼの活性化を促進する未知のメカニズムによって、カテプシンL様3の活性を高めることが観察されている。