Anticorpo Ribosomal Protein L11 (2A1): sc-293224

L'anticorpo anti-RPL11 (2A1) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2b a catena leggera kappa che rileva la proteina ribosomiale L11 (RPL11) di topo, ratto e uomo mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF), immunoistochimica con sezioni incluse in paraffina (IHCP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-RPL11 (2A1) è disponibile in formato non coniugato. RPL11 svolge un ruolo cruciale nell'assemblaggio e nella funzione del ribosoma, essenziale per la sintesi proteica in tutte le cellule viventi. L'anticorpo monoclonale RPL11 (2A1) si localizza nel nucleolo, dove RPL11 partecipa all'elaborazione e alla maturazione dell'RNA ribosomiale, fondamentale per la formazione dei ribosomi. La funzione di RPL11 è fondamentale poiché l'interruzione della biogenesi dei ribosomi può portare a diverse malattie, tra cui il cancro e le ribosomopatie. Il gene che codifica la RPL11 umana si trova sul cromosoma 1p36.1-p35 e la conservazione evolutiva tra le specie sottolinea il ruolo fondamentale della RPL11 nella biologia cellulare. L'anticorpo RPL11 (2A1) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano la funzione dei ribosomi e i processi cellulari correlati.

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Anticorpo Ribosomal Protein L11 (2A1) Riferimenti:

1. Assegnazione del gene della proteina ribosomiale L11 (RPL11) al cromosoma umano 1p36.1-->p35 mediante ibridazione in situ.  |  Graphodatsky, AS., et al. 1999. Cytogenet Cell Genet. 84: 97-8. PMID: 10343117
2. La proteina ribosomiale L11 regola negativamente l'oncoproteina MDM2 e media un percorso di checkpoint ribosomale-stress dipendente da p53.  |  Zhang, Y., et al. 2003. Mol Cell Biol. 23: 8902-12. PMID: 14612427
3. La mappatura di sette geni di proteine ribosomiali contenenti introni dimostra che non sono collegati tra loro nel genoma umano.  |  Feo, S., et al. 1992. Genomics. 13: 201-7. PMID: 1577483
4. La struttura primaria delle proteine ribosomiali di ratto: le sequenze aminoacidiche di L27a e L28 e le correzioni nelle sequenze di S4 e S12.  |  Wool, IG., et al. 1990. Biochim Biophys Acta. 1050: 69-73. PMID: 2207170
5. Interazione fisica e funzionale tra la proteina ribosomiale L11 e il soppressore tumorale ARF.  |  Dai, MS., et al. 2012. J Biol Chem. 287: 17120-17129. PMID: 22467867
6. Esigenza proapoptotica della proteina ribosomiale L11 nei neuroni corticali sottoposti a stress ribosomiale.  |  Slomnicki, LP., et al. 2018. Mol Neurobiol. 55: 538-553. PMID: 27975169
7. Struttura primaria del gene della proteina ribosomiale S6 di Schizosaccharomyces pombe.  |  Gross, T., et al. 1988. Curr Genet. 13: 57-63. PMID: 2834104
8. La proteina ribosomiale L11 stabilizza selettivamente una struttura terziaria del dominio rRNA del centro della GTPasi.  |  Welty, R., et al. 2020. J Mol Biol. 432: 991-1007. PMID: 31874150
9. Struttura primaria della proteina ribosomiale umana S6 derivata da un cDNA clonato.  |  Heinze, H., et al. 1988. J Biol Chem. 263: 4139-44. PMID: 3279029
10. La risposta allo stress nucleolare attraverso la proteina ribosomiale L11 regola la sensibilità all'inibitore della topoisomerasi nei tumori con contatto con la P53.  |  Ishihara, Y., et al. 2022. Int J Mol Sci. 23: PMID: 36555627
11. Regolazione della risposta stringente batterica mediante la metilazione della proteina ribosomiale L11, evolutivamente conservata.  |  Walukiewicz, HE., et al. 2024. mBio. 15: e0177324. PMID: 39189746
12. Clonazione, sequenziamento ed espressione degli mRNA delle proteine ribosomiali umane L5, L21, L27a, L28, S5, S9, S10 e S29.  |  Frigerio, JM., et al. 1995. Biochim Biophys Acta. 1262: 64-8. PMID: 7772601