Anticorpo PTPµ (SK15): sc-56959

L'anticorpo PTPµ (SK15) è un anticorpo monoclonale IgG1 di topo che rileva PTPµ in campioni di topo, ratto e uomo attraverso applicazioni di western blotting (WB) e immunoprecipitazione (IP). PTPµ, un membro della famiglia delle proteine tirosina fosfatasi, è localizzato principalmente sulla membrana cellulare e svolge un ruolo cruciale nell'adesione cellulare e nei processi di segnalazione. La struttura unica di PTPµ include un dominio MAM amino-terminale conservato, che è essenziale per il legame omofilo, consentendo a PTPµ di interagire con se stessa e potenzialmente di regolare l'assemblaggio e lo smontaggio dei complessi caderina/catenina nelle giunzioni cellulari. Questa funzione è fondamentale per mantenere l'integrità dei tessuti e facilitare la comunicazione tra le cellule, che è particolarmente importante durante lo sviluppo e nel contesto della progressione tumorale. La disregolazione di PTPµ è stata implicata in diverse malattie, rendendo PTPµ un bersaglio importante per la ricerca di interventi terapeutici. L'anticorpo anti-PTPµ (SK15) è uno strumento prezioso per i ricercatori che studiano i ruoli intricati delle protein tirosina fosfatasi nei processi cellulari e nei meccanismi delle malattie.

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Anticorpo PTPµ (SK15) Riferimenti:

1. La proteina-tirosina fosfatasi mu di tipo recettoriale è espressa in specifici letti endoteliali vascolari in vivo.  |  Bianchi, C., et al. 1999. Exp Cell Res. 248: 329-38. PMID: 10094839
2. La proteina tirosina fosfatasi-mu regola in modo differenziato la crescita dei neuriti dei neuroni nasali e temporali nella retina.  |  Burden-Gulley, SM., et al. 2002. J Neurosci. 22: 3615-27. PMID: 11978837
3. Il dominio MAM (meprina/A5-proteina/PTPmu) è un sito di legame omofilo che promuove la dimerizzazione laterale della proteina-tirosina fosfatasi mu simile a un recettore.  |  Cismasiu, VB., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 26922-31. PMID: 15084579
4. Il dominio immunoglobulinico conservato controlla la localizzazione subcellulare del recettore di adesione omofila proteina-tirosina fosfatasi mu.  |  Del Vecchio, RL. and Tonks, NK. 2005. J Biol Chem. 280: 1603-12. PMID: 15491993
5. Dilatazione alterata indotta dal flusso nelle arterie di resistenza mesenteriche di topi con deficit di proteina tirosina fosfatasi-mu.  |  Koop, EA., et al. 2005. Am J Physiol Heart Circ Physiol. 288: H1218-23. PMID: 15706045
6. Analisi molecolare dell'adesione cellulare mediata dalla proteina tirosina fosfatasi mu del recettore.  |  Aricescu, AR., et al. 2006. EMBO J. 25: 701-12. PMID: 16456543
7. La E-caderina promuove la crescita dei neuriti delle cellule ganglionari retiniche in modo dipendente dalla proteina tirosina fosfatasi-mu.  |  Oblander, SA., et al. 2007. Mol Cell Neurosci. 34: 481-92. PMID: 17276081
8. Il clivaggio proteolitico della proteina tirosina fosfatasi mu regola la migrazione delle cellule di glioblastoma.  |  Burgoyne, AM., et al. 2009. Cancer Res. 69: 6960-8. PMID: 19690139
9. La proteina tirosina fosfatasi mu regola la crescita e la sopravvivenza delle cellule di glioblastoma in vivo.  |  Kaur, H., et al. 2012. Neuro Oncol. 14: 561-73. PMID: 22505657
10. Struttura cristallina del dominio 1 del recettore proteina-tirosina fosfatasi mu.  |  Hoffmann, KM., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 27505-8. PMID: 9346878