La formazione dello spliceosoma prevede l'assemblaggio ordinato di proteine Sm su snRNA. Questo processo è mediato dalla sopravvivenza di una proteina del motoneurone (SMN) ed è potenziato dalla modificazione di specifici residui di arginina nelle proteine Sm in dimetilarginine simmetriche (sDMA). La modificazione sDMA delle proteine Sm è catalizzata dal metilosoma, un complesso composto dalla metiltransferasi di tipo II PRMT5, designata anche JAK-binding protein 1), (JBP1), da pICln e da due nuovi fattori. PRMT5 lega le proteine Sm attraverso i loro domini ricchi di arginina e glicina (RG), mentre pICln lega i domini Sm. PRMT5 è un membro distinto della famiglia delle metiltransferasi proteico-arginina (PRMT) e si localizza prevalentemente nel citoplasma in un'ampia varietà di tessuti. PRMT5 si associa specificamente alla regione del sito di inizio della trascrizione del promotore della ciclina E1 e, pertanto, è coinvolto nel controllo della trascrizione e della proliferazione. Il gene che codifica la PRMT5 umana mappa sul cromosoma 14q11.
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Anticorpo PRMT5 (23C7) Riferimenti:
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- L'inibizione di MAT2A blocca la crescita delle cellule tumorali private di MTAP riducendo lo splicing di mRNA dipendente da PRMT5 e inducendo danni al DNA. | Kalev, P., et al. 2021. Cancer Cell. 39: 209-224.e11. PMID: 33450196
- PRMT5 si associa funzionalmente con EZH2 per promuovere la progressione del cancro colorettale attraverso la repressione epigenetica dell'espressione di CDKN2B. | Yang, L., et al. 2021. Theranostics. 11: 3742-3759. PMID: 33664859
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- Basi molecolari per il reclutamento del substrato nel metilosoma PRMT5. | Mulvaney, KM., et al. 2021. Mol Cell. 81: 3481-3495.e7. PMID: 34358446
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- La carenza di PRMT5 specifica per i fibroblasti sopprime la fibrosi cardiaca e la disfunzione ventricolare sinistra nei topi maschi. | Katanasaka, Y., et al. 2024. Nat Commun. 15: 2472. PMID: 38503742