Anticorpo GRP 94 (9G10): sc-32249

L'anticorpo GRP 94 (9G10) è un anticorpo monoclonale IgG2a di ratto che rileva la proteina GRP 94 di origine di topo, ratto, uomo e pollo mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP), immunofluorescenza (IF) e immunoistochimica. L'anticorpo anti-GRP 94 (9G10) è disponibile sia in forma non coniugata che in varie forme coniugate, tra cui agarosio, perossidasi di rafano (HRP), ficoeritrina (PE), isotiocianato di fluoresceina (FITC) e molteplici coniugati Alexa Fluor®. La proteina GRP 94, nota anche come proteina da shock termico 90kDa beta membro 1 (HSP90B1), svolge un ruolo cruciale come chaperone molecolare localizzato nel reticolo endoplasmatico (ER), dove GRP 94 assiste nel corretto ripiegamento e nella maturazione delle proteine, in particolare quelle coinvolte nella segnalazione cellulare e nelle risposte immunitarie. La localizzazione di GRP 94 nell'ER assicura che le proteine siano elaborate correttamente prima del trasporto verso le destinazioni finali, il che è essenziale per mantenere l'omeostasi cellulare e rispondere alle condizioni di stress. La GRP 94 è particolarmente importante nel cancro, in quanto è spesso sovraespressa nelle cellule tumorali, favorendo la sopravvivenza e la proliferazione in condizioni avverse. La GRP 94 interagisce con diverse proteine, tra cui l'antigene di rigetto del tumore 1 (TRA1) e la proteina 1 associata al recettore del TNF (TRAP1), evidenziando ulteriormente l'importanza della GRP 94 nei processi cellulari e il potenziale come bersaglio terapeutico.

Alexa Fluor^® è un marchio registrato di Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® e Odyssey^® sono marchi registrati di LI-COR Biosciences

Anticorpo GRP 94 (9G10) Riferimenti:

1. La PKC epsilon è un regolatore unico per il gene hsp90 beta nella risposta allo shock termico.  |  Wu, JM., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 51143-9. PMID: 14532285
2. HSP90 e il chaperon del cancro.  |  Whitesell, L. and Lindquist, SL. 2005. Nat Rev Cancer. 5: 761-72. PMID: 16175177
3. Hsp90 potenzia la rapida evoluzione di nuove caratteristiche: la resistenza ai farmaci in diversi funghi.  |  Cowen, LE. and Lindquist, S. 2005. Science. 309: 2185-9. PMID: 16195452
4. Modulazione delle funzioni del chaperone molecolare Hsp90 attraverso l'acetilazione reversibile.  |  Aoyagi, S. and Archer, TK. 2005. Trends Cell Biol. 15: 565-7. PMID: 16199163
5. La famiglia di geni HSP90 nel genoma umano: approfondimenti sulla loro divergenza ed evoluzione.  |  Chen, B., et al. 2005. Genomics. 86: 627-37. PMID: 16269234
6. Hsp90: un chaperone per il ripiegamento delle proteine e la regolazione genica.  |  Zhao, R. and Houry, WA. 2005. Biochem Cell Biol. 83: 703-10. PMID: 16333321
7. Trasferimento di substrato dal chaperone Hsp70 a Hsp90.  |  Wegele, H., et al. 2006. J Mol Biol. 356: 802-11. PMID: 16403523
8. Modulazione della funzione chaperone e dell'interazione cochaperone da parte della novobiocina nel dominio C-terminale di Hsp90: evidenza che gli antibiotici cumarinici interrompono la dimerizzazione di Hsp90.  |  Allan, RK., et al. 2006. J Biol Chem. 281: 7161-71. PMID: 16421106
9. Traslocazione dell'ATP nel lume delle vescicole derivate dal reticolo endoplasmatico ruvido e suo legame con le proteine luminali, tra cui BiP (GRP 78) e GRP 94.  |  Clairmont, CA., et al. 1992. J Biol Chem. 267: 3983-90. PMID: 1740446
10. Chaperone molecolare GRP94/GP96 nei tumori: Oncogenesi e bersaglio terapeutico.  |  Duan, X., et al. 2021. Front Oncol. 11: 629846. PMID: 33898309
11. FBXL2 contrasta Grp94 per destabilizzare EGFR e inibire la crescita di NSCLC guidata da EGFR.  |  Niu, M., et al. 2021. Nat Commun. 12: 5919. PMID: 34635651
12. Funzione chaperone di una proteina correlata a Grp 94 per il ripiegamento e il trasporto della lipasi dipendente dai sali biliari del pancreas.  |  Bruneau, N. and Lombardo, D. 1995. J Biol Chem. 270: 13524-33. PMID: 7768954

Gli anticorpi monoclonali per bersagli proteici di mammiferi e non mammiferi rappresentano essenzialmente tutti i bersagli coperti dagli anticorpi policlonali. Oltre 8.300 dei nostri anticorpi sono offerti come coniugati ImmunoCruz^® che eliminano la necessità di un anticorpo secondario.

Gli anticorpi di Santa Cruz Biotechnology hanno oltre 360.000 citazioni di ricerca. Gli anticorpi Anti-GRP 94 (9G10) hanno 32 citazioni in diverse pubblicazioni scientifiche.

Gli anticorpi primari come Anti-GRP 94 (9G10) per le proteine target dei mammiferi sono raccomandati per il rilevamento di una serie di specie di mammiferi, principalmente di topo, ratto e uomo. Molti anticorpi per mammiferi sono ideali anche per la ricerca veterinaria e sono reattivi con target proteici ovini, suini, caprini, felini, canini, bovini ed equini. Gli anticorpi monoclonali primari di Santa Cruz Biotechnology sono adatti per applicazioni di ricerca in laboratorio e non sono destinati all'uso diagnostico o terapeutico.

GRP 94 Antibody (9G10) Specifications

Nome prodotto alternativo: Glucose-regulated protein 94 kD (GRP94)

Nome clone del prodotto: 9G10

Classificazione: Anticorpo primario

Clonalità: Anticorpo monoclonale

Isotipo anticorpale: IgG_2a

Aminoacidi: /%amino_acidi%/

Target epitopo: GRP 94

Specie epitopo: chicken

Reattività/Rilevazione del prodotto: GRP 94

Reattività/rilevazione delle specie: mouse, rat, human, chicken

Reattività aggiuntiva dei mammiferi: N/A

Reattività aggiuntiva non mammifera: N/A

Applicazioni: WB, IP, IF, IHC(P)

Informazioni sulla conservazione: Each vial contains 200 µg IgG_2a in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Citazioni della ricerca: 32 citazioni in varie pubblicazioni scientifiche

Coniugati/Forme disponibili per GRP 94 Antibody (9G10): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin