Anticorpo FKBP10 (25): sc-135907

Le immunofiline sono una famiglia altamente conservata di peptidil-proli isomerasi cis-trans che si legano e mediano gli effetti di farmaci immunosoppressivi, come la ciclosporina, l'FK506 e la rapamicina. Le immunofiline sono state coinvolte anche nel ripiegamento e nel traffico delle proteine all'interno del reticolo endoplasmatico (ER). FKBP10 (FK506-binding protein 10), nota anche come peptidil-prolil cis-trans isomerasi, PPIasi, Rotamasi, 65 kDa FK506-binding protein o FKBP65, è un'immunofilina di 582 aminoacidi localizzata nel lume dell'ER e presente in molti tessuti, tra cui cuore, milza, cervello, testicoli e polmoni. FKBP10 contiene due domini EF-hand che legano il calcio e quattro domini PPIasi di tipo FKBP, che suggeriscono un ruolo enzimatico nel ripiegamento delle proteine catalizzando l'isomerizzazione cis-trans dei legami peptidici imidici della prolina negli oligopeptidi. FKBP10 agisce anche come recettore per gli immunosoppressori FK506 e rapamicina, che inibiscono l'attività di FKBP10. Si ritiene che FKBP10 interagisca con l'eterocomplesso Raf-1/HSP 90 durante i processi di trasduzione del segnale e possa associarsi all'elastina durante il ripiegamento e il trasporto della proteina elastina. Con un'aggiunta di valina-24 a FKBP10 umano, FKBP10 umano e murino sono quasi identici.

L'anticorpo FKBP10 preferito è l'anticorpo FKBP10 (D-4): sc-390538.