Anticorpo DDAH II (3E3): sc-293229

L'anticorpo DDAH II (3E3) è un anticorpo monoclonale di topo IgG2b a catena leggera kappa che rileva la proteina DDAH II di origine umana mediante western blotting (WB), immunoprecipitazione (IP) e saggio di immunoassorbimento enzimatico (ELISA). L'anticorpo anti-DDAH II (3E3) è disponibile nel formato non coniugato. La DDAH II, un membro della famiglia delle dimetilarginine dimetilaminoidrolasi, svolge un ruolo fondamentale nella regolazione della produzione di ossido nitrico idrolizzando gli inibitori endogeni dimetilarginina (ADMA) e monometil arginina (MMA). La DDAH II modula la funzione vascolare e il flusso sanguigno, in quanto una ridotta attività della DDAH porta all'accumulo di ADMA, che può provocare una riduzione della sintesi di ossido nitrico e conseguenti complicazioni cardiovascolari. La DDAH II è espressa prevalentemente nelle cellule endoteliali, dove facilita l'induzione della sintesi di ossido nitrico in risposta all'acido all-trans-retinoico (atRA). Questa regolazione è fondamentale per mantenere l'omeostasi vascolare e prevenire la disfunzione endoteliale. Le proteine DDAH sono altamente espresse in vari tessuti, tra cui il colon, il rene, lo stomaco e il fegato, sottolineando la loro importanza in molteplici processi fisiologici.

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Anticorpo DDAH II (3E3) Riferimenti:

1. La dimetilarginina dimetilaminoidrolasi (DDAH) come molecola associata a lesioni nervose: localizzazione dell'mRNA nel cervello di ratto e sua coincidente up-regulation con la NO sintasi neuronale (nNOS) in motoneuroni assotomizzati.  |  Nakagomi, S., et al. 1999. Eur J Neurosci. 11: 2160-6. PMID: 10336684
2. Caratterizzazione strutturale e funzionale del sito dello Zn(II) nella dimetilarginasi-1 (DDAH-1) da cervello bovino. Il rilascio di Zn(II) attiva la DDAH-1.  |  Knipp, M., et al. 2001. J Biol Chem. 276: 40449-56. PMID: 11546769
3. L'acido all-trans-retinoico aumenta la sintesi di ossido nitrico da parte delle cellule endoteliali: un ruolo per l'induzione della dimetilarginina dimetilaminoidrolasi.  |  Achan, V., et al. 2002. Circ Res. 90: 764-9. PMID: 11964368
4. La via dell'ossido nitrico sintasi è compromessa nel diabete mellito: ruolo della dimetilarginina asimmetrica e della dimetilarginina dimetilaminoidrolasi.  |  Lin, KY., et al. 2002. Circulation. 106: 987-92. PMID: 12186805
5. La S-nitrosilazione della dimetilarginina dimetilaminoidrolasi regola l'attività dell'enzima: ulteriori interazioni tra ossido nitrico sintasi e dimetilarginina dimetilaminoidrolasi.  |  Leiper, J., et al. 2002. Proc Natl Acad Sci U S A. 99: 13527-32. PMID: 12370443
6. La dimetilarginasi-1 (DDAH-1) priva di Zn(II) è inibita da una specifica Cys-S-nitrosilazione.  |  Knipp, M., et al. 2003. J Biol Chem. 278: 3410-6. PMID: 12441345
7. L'espressione del mRNA DDAH2 è inversamente associata ad alcune caratteristiche legate al rischio cardiovascolare in giovani adulti sani.  |  Puchau, B., et al. 2009. Dis Markers. 27: 37-44. PMID: 19822957
8. Associazione del polimorfismo del gene DDAH2 con il diabete di tipo 2 e l'ipertensione.  |  Seo, HA., et al. 2012. Diabetes Res Clin Pract. 98: 125-31. PMID: 22579530
9. Ruolo protettivo del polimorfismo del gene DDAH2 (rs805304) nei pazienti con infarto miocardico.  |  Pérez-Hernández, N., et al. 2014. Exp Mol Pathol. 97: 393-8. PMID: 25236572
10. I polimorfismi DDAH1 e DDAH2 si associano ai livelli plasmatici di dimetilarginina asimmetrica nei pazienti con disfunzione erettile, ma non nei controlli sani.  |  Brites-Anselmi, G., et al. 2019. Nitric Oxide. 92: 11-17. PMID: 31394201
11. Approfondimenti sull'upregolazione dell'espressione di DDAH2 mediante azione farmacologica.  |  Zhang, D., et al. 2022. Int J Cardiol. 364: 103. PMID: 35660556
12. Valutazione del contributo di DDAH1 e DDAH2 ai disturbi psichiatrici con metodi in silico.  |  Kozlova, AA., et al. 2022. Int J Mol Sci. 23: PMID: 36233204