Gli inibitori di ZNF430 si basano generalmente su composti che mirano alle caratteristiche del dominio zinc-finger o ai processi trascrizionali e di rimodellamento della cromatina. Le proteine a dito di zinco sono caratterizzate da domini che legano lo zinco e la loro funzionalità ruota spesso intorno al legame con il DNA, l'RNA o le interazioni proteina-proteina. Agenti come DTPA e TPEN sono chelanti dello zinco e, riducendo lo zinco disponibile, possono alterare l'integrità strutturale e la funzione dei domini zinc finger in proteine come ZNF430.
In termini di dinamica della cromatina, la tricostatina A è un inibitore delle HDAC e il suo ruolo è quello di mantenere uno stato di cromatina aperta. Dato il ruolo previsto delle proteine a dito di zinco nella regolazione trascrizionale, gli agenti in grado di modificare la struttura della cromatina possono influenzare indirettamente l'attività di ZNF430. Allo stesso modo, la 5-Aza-2'-deossicitidina, un inibitore della DNA metiltransferasi, influisce sulla metilazione del DNA, che può influenzare il legame di alcune proteine a dito di zinco al DNA. Gli inibitori della bromodominio BET, tra cui JQ1 e I-BET151, e altri modulatori epigenetici, come UNC1999 e GSK126, intervengono nella regolazione trascrizionale. Essi hanno come bersaglio principale le proteine che riconoscono specifici marchi istonici o li modificano. Poiché molte proteine a dito di zinco svolgono ruoli nella regolazione genica e nel controllo trascrizionale, questi inibitori possono alterare il panorama in cui opera ZNF430.
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