Date published: 2025-12-20

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Villin Inibitori

I comuni inibitori della villina includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, la citocalasina D CAS 22144-77-0, la latrunculina A, la latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la jasplakinolide CAS 102396-24-7, la falloidina CAS 17466-45-4 e la CK-869 CAS 388592-44-7.

Gli inibitori della Villina appartengono a una specifica classe chimica di composti meticolosamente studiati per modulare l'attività della proteina Villina. La Villina è una proteina citoscheletrica che svolge un ruolo fondamentale nell'organizzazione del citoscheletro di actina in vari tipi di cellule, in particolare quelle dotate di microvilli, come le cellule epiteliali. Questi inibitori sono molecole studiate per interagire con la proteina Villin, influenzandone la normale funzione. Attraverso queste interazioni, potrebbero avere un impatto su vari processi cellulari associati all'assemblaggio dei filamenti di actina, alla forma della cellula e alle risposte cellulari, senza alterare direttamente i suoi domini di legame con l'actina o il suo coinvolgimento nei riarrangiamenti citoscheletrici.

La progettazione degli inibitori della Villina si basa su una comprensione completa degli attributi strutturali e funzionali della proteina Villina. Generalmente sviluppati con metodi di sintesi chimica avanzati e basati su intuizioni di biologia cellulare e dinamica citoscheletrica, questi inibitori sono caratterizzati dalla capacità di legarsi selettivamente alla Villina. Questa selettività consente di modulare in modo mirato i percorsi cellulari che si basano sull'attività di questa specifica proteina. Per svelare le complessità dell'organizzazione citoscheletrica, della determinazione della forma cellulare e delle interazioni cellulari, gli inibitori della Villina sono spesso strumenti preziosi. Lo sviluppo e l'utilizzo degli inibitori della Villina contribuiscono a far progredire le nostre conoscenze sulla complessa interazione tra i componenti cellulari e le dinamiche citoscheletriche, offrendo approfondimenti sui meccanismi molecolari fondamentali che regolano la morfologia cellulare e contribuiscono alle risposte cellulari ai cambiamenti del microambiente cellulare.

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Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Cytochalasin D

22144-77-0sc-201442
sc-201442A
1 mg
5 mg
$145.00
$442.00
64
(4)

Interrompe la polimerizzazione dell'actina; influisce sull'attività di legame della villina con l'actina.

Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
sc-202691B
100 µg
500 µg
$260.00
$799.00
36
(2)

Si lega ai monomeri di actina, impedendone la polimerizzazione; influisce sulle interazioni della villina con l'actina.

Jasplakinolide

102396-24-7sc-202191
sc-202191A
50 µg
100 µg
$180.00
$299.00
59
(1)

Stabilizza i filamenti di actina; può influenzare indirettamente i cambiamenti citoscheletrici mediati dalla villina.

Phalloidin

17466-45-4sc-202763
1 mg
$229.00
33
(1)

Lega e stabilizza i filamenti di actina; potrebbe avere un impatto sull'attività di legame della villina con l'actina.

CK-869

388592-44-7sc-507274
5 mg
$160.00
(0)

Inibisce la polimerizzazione dell'actina legando i monomeri di actina; influenza la funzione della villina.

Latrunculin B

76343-94-7sc-203318
1 mg
$229.00
29
(1)

Simile alla latrunculina A, interrompe la polimerizzazione dell'actina; influisce sulle interazioni villina-actina.

Swinholide A, Theonella swinhoei

95927-67-6sc-205914
10 µg
$135.00
(0)

Disturba la dinamica dell'actina; può influenzare indirettamente i cambiamenti del citoscheletro mediati dalla villina.