Gli inibitori della Villina appartengono a una specifica classe chimica di composti meticolosamente studiati per modulare l'attività della proteina Villina. La Villina è una proteina citoscheletrica che svolge un ruolo fondamentale nell'organizzazione del citoscheletro di actina in vari tipi di cellule, in particolare quelle dotate di microvilli, come le cellule epiteliali. Questi inibitori sono molecole studiate per interagire con la proteina Villin, influenzandone la normale funzione. Attraverso queste interazioni, potrebbero avere un impatto su vari processi cellulari associati all'assemblaggio dei filamenti di actina, alla forma della cellula e alle risposte cellulari, senza alterare direttamente i suoi domini di legame con l'actina o il suo coinvolgimento nei riarrangiamenti citoscheletrici.
La progettazione degli inibitori della Villina si basa su una comprensione completa degli attributi strutturali e funzionali della proteina Villina. Generalmente sviluppati con metodi di sintesi chimica avanzati e basati su intuizioni di biologia cellulare e dinamica citoscheletrica, questi inibitori sono caratterizzati dalla capacità di legarsi selettivamente alla Villina. Questa selettività consente di modulare in modo mirato i percorsi cellulari che si basano sull'attività di questa specifica proteina. Per svelare le complessità dell'organizzazione citoscheletrica, della determinazione della forma cellulare e delle interazioni cellulari, gli inibitori della Villina sono spesso strumenti preziosi. Lo sviluppo e l'utilizzo degli inibitori della Villina contribuiscono a far progredire le nostre conoscenze sulla complessa interazione tra i componenti cellulari e le dinamiche citoscheletriche, offrendo approfondimenti sui meccanismi molecolari fondamentali che regolano la morfologia cellulare e contribuiscono alle risposte cellulari ai cambiamenti del microambiente cellulare.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Interrompe la polimerizzazione dell'actina; influisce sull'attività di legame della villina con l'actina. | ||||||
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Si lega ai monomeri di actina, impedendone la polimerizzazione; influisce sulle interazioni della villina con l'actina. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Stabilizza i filamenti di actina; può influenzare indirettamente i cambiamenti citoscheletrici mediati dalla villina. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Lega e stabilizza i filamenti di actina; potrebbe avere un impatto sull'attività di legame della villina con l'actina. | ||||||
CK-869 | 388592-44-7 | sc-507274 | 5 mg | $160.00 | ||
Inibisce la polimerizzazione dell'actina legando i monomeri di actina; influenza la funzione della villina. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | $229.00 | 29 | |
Simile alla latrunculina A, interrompe la polimerizzazione dell'actina; influisce sulle interazioni villina-actina. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Disturba la dinamica dell'actina; può influenzare indirettamente i cambiamenti del citoscheletro mediati dalla villina. | ||||||