Gli inibitori chimici di TRAPPC5 possono influenzare il ruolo della proteina nel traffico vescicolare attraverso vari meccanismi. La wiskostatina, inibendo selettivamente la proteina N-WASP, può influire sul processo di polimerizzazione dell'actina, essenziale per il movimento delle vescicole, influenzando così indirettamente le vie di trasporto dipendenti da TRAPPC5. Analogamente, la latrunculina B, che si lega all'actina e ne impedisce la polimerizzazione, può interrompere le dinamiche citoscheletriche che sono cruciali per i processi di trasporto vescicolare in cui è coinvolta TRAPPC5. ML141, che agisce come inibitore selettivo della GTPasi Cdc42 della famiglia Rho, può influenzare la dinamica dell'actina alterando l'attività della GTPasi, con conseguente impatto sul movimento delle vescicole e, di conseguenza, sulla funzione di TRAPPC5.
Inoltre, composti come Pitstop 2 e Clorpromazina, che interrompono l'endocitosi mediata dalla clatrina, possono inibire indirettamente TRAPPC5 impedendo il normale ciclo e traffico delle vescicole. Dynasore, un inibitore dell'attività GTPasica della dinamina, può influenzare la scissione delle vescicole durante l'endocitosi, portando potenzialmente a un traffico vescicolare arretrato che coinvolge TRAPPC5. La brefeldina A, nota per la sua capacità di alterare la struttura e la funzione dell'apparato di Golgi, può impedire a TRAPPC5 di mediare la fusione e il trasporto delle vescicole, mentre l'ilimaquinone, causando la dispersione del Golgi, può anche ostacolare l'organizzazione delle vescicole che TRAPPC5 è destinato a elaborare. Exo1, che ha come bersaglio il complesso esocistico, può influenzare il legame delle vescicole durante l'esocitosi, che è fondamentale per la funzione di TRAPPC5 nel traffico. Infine, SecinH3, che inibisce le citoesine, può influenzare la formazione e lo smistamento delle vescicole, processi essenziali per il corretto funzionamento di TRAPPC5 nel traffico vescicolare. Ognuno di questi inibitori può alterare le vie e le dinamiche di trasporto intracellulare, influenzando così indirettamente l'attività di TRAPPC5.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Wiskostatin | 253449-04-6 | sc-204399 sc-204399A sc-204399B sc-204399C | 1 mg 5 mg 25 mg 50 mg | $48.00 $122.00 $432.00 $812.00 | 4 | |
La wiskostatina è un inibitore selettivo della proteina N-WASP, motore della polimerizzazione dell'actina. TRAPPC5 è coinvolta nei processi di traffico di vescicole che dipendono dalla polimerizzazione dell'actina per il movimento delle vescicole verso la membrana. L'inibizione di N-WASP da parte di Wiskostatin potrebbe quindi interrompere il trasporto delle vescicole e inibire indirettamente la funzionalità di TRAPPC5 nel traffico. | ||||||
Pitstop 2 | 1419320-73-2 | sc-507418 | 10 mg | $360.00 | ||
Il Pitstop 2 inibisce l'endocitosi mediata dalla clatrina. Poiché TRAPPC5 fa parte del complesso di particelle proteiche coinvolte nel trasporto vescicolare dall'apparato di Golgi, l'inibizione dell'endocitosi può interrompere le vie di trasporto intracellulare e inibire indirettamente TRAPPC5 impedendo il normale ciclo e traffico delle vescicole. | ||||||
Dynamin Inhibitor I, Dynasore | 304448-55-3 | sc-202592 | 10 mg | $87.00 | 44 | |
Dynasore è una piccola molecola che inibisce l'attività GTPasica della dinamina, essenziale per la scissione delle vescicole durante l'endocitosi. Il ruolo di TRAPPC5 nel traffico di vescicole potrebbe essere inibito indirettamente da Dynasore, poiché l'interruzione dell'endocitosi può portare a un arretramento del traffico vescicolare, influenzando così il ruolo funzionale di TRAPPC5 nel movimento delle vescicole. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
La brefeldina A altera la struttura e la funzione dell'apparato di Golgi. Dato che TRAPPC5 funziona nel traffico tra il reticolo endoplasmatico e il Golgi, l'interruzione dell'apparato del Golgi da parte della brefeldina A inibirebbe indirettamente TRAPPC5 impedendogli di mediare la fusione e il trasporto delle vescicole. | ||||||
Exo1 | 461681-88-9 | sc-200752 sc-200752A | 10 mg 50 mg | $82.00 $291.00 | 4 | |
Exo1 è un inibitore del complesso esocista, un componente coinvolto nel legame delle vescicole durante l'esocitosi. Poiché TRAPPC5 funziona nel traffico di vescicole, l'inibizione dell'esocitosi inibisce indirettamente TRAPPC5 interrompendo il percorso di trasporto delle vescicole, di cui TRAPPC5 fa parte, con conseguente inibizione delle sue funzioni di trasporto e di legame. | ||||||
ML 141 | 71203-35-5 | sc-362768 sc-362768A | 5 mg 25 mg | $134.00 $502.00 | 7 | |
L'ML141 è un inibitore selettivo della GTPasi Cdc42 della famiglia Rho. Cdc42 regola la polimerizzazione dell'actina, fondamentale per il movimento delle vescicole. L'inibizione di Cdc42 da parte di ML141 potrebbe inibire indirettamente TRAPPC5 influenzando la dinamica dell'actina e quindi il movimento delle vescicole, in cui TRAPPC5 è coinvolto in quanto parte del complesso di particelle proteiche del traffico. | ||||||
SecinH3 | 853625-60-2 | sc-203260 | 5 mg | $273.00 | 6 | |
SecinH3 inibisce le citoesine, che sono fattori di scambio ARF-GTPasi coinvolti nella gemmazione delle vescicole dal Golgi. Poiché TRAPPC5 è coinvolto nel traffico di vescicole, l'inibizione delle citoesine da parte di SecinH3 potrebbe inibire indirettamente TRAPPC5 impedendo la formazione delle vescicole, che è un prerequisito per il ruolo di TRAPPC5 nel traffico. | ||||||
Chlorpromazine | 50-53-3 | sc-357313 sc-357313A | 5 g 25 g | $60.00 $108.00 | 21 | |
La clorpromazina è nota per interrompere l'endocitosi mediata dalla clatrina. Poiché TRAPPC5 è coinvolta nel traffico vescicolare, l'interruzione delle vie mediate dalla clorpromazina potrebbe inibire indirettamente TRAPPC5 ostacolando il processo di endocitosi, necessario per la normale funzione della proteina nel trasporto delle vescicole. | ||||||
Latrunculin B | 76343-94-7 | sc-203318 | 1 mg | $229.00 | 29 | |
La latrunculina B si lega all'actina e ne impedisce la polimerizzazione, interrompendo la dinamica citoscheletrica. Poiché TRAPPC5 è coinvolto nel traffico che si basa sul citoscheletro di actina, l'inibizione della polimerizzazione dell'actina da parte della Latrunculina B potrebbe inibire indirettamente TRAPPC5 compromettendo il trasporto delle vescicole che dipende dall'integrità della rete di actina. | ||||||