TMPRSS13 Inibitori

I comuni inibitori del TMPRSS13 includono, ma non sono limitati a, Camostat mesilato CAS 59721-29-8, Nafamostat mesilato CAS 82956-11-4, Gabexato mesilato CAS 56974-61-9, Benzamidina CAS 618-39-3 e AEBSF cloridrato CAS 30827-99-7.

Gli inibitori chimici della TMPRSS13 comprendono una varietà di composti che possono ostacolare la funzione della proteina legandosi al suo sito attivo o alterandone la struttura. Camostat Mesilato e Gabexato Mesilato, entrambi inibitori sintetici della serina proteasi, possono inibire direttamente la TMPRSS13 occupando il suo sito attivo e impedendo così alla proteasi di legarsi ai suoi substrati. Il legame di questi inibitori imita l'interazione naturale con il substrato, bloccando di fatto l'attività catalitica di TMPRSS13. Anche il nafamostat può inibire la TMPRSS13 legandosi al residuo di serina essenziale per la catalisi, con conseguente arresto dell'attività proteolitica. La benzamidina, sebbene abbia una struttura più semplice, impiega un meccanismo competitivo mimando i substrati per ostruire il sito attivo di TMPRSS13, inibendo così la sua funzione di clivaggio proteolitico.

In modo simile, AEBSF agisce modificando covalentemente il residuo di serina nel sito attivo, portando all'inibizione irreversibile di TMPRSS13. Allo stesso modo, l'aprotinina può formare un complesso stabile con TMPRSS13, ostacolando l'accesso al substrato e bloccando il sito attivo dell'enzima. La leupeptina, un inibitore reversibile della serina proteasi, ottiene l'inibizione di TMPRSS13 legandosi al sito attivo e impedendo la scissione del substrato. Sebbene la peptatina A sia tradizionalmente un inibitore della proteasi aspartica, può anche inibire la TMPRSS13 attraverso un mimetismo strutturale che blocca il sito attivo della proteina. E-64, pur essendo tipicamente un inibitore della proteasi cisteinica, può inibire TMPRSS13 se l'enzima possiede un residuo cisteinico reattivo vicino al suo sito attivo, determinando così un'inibizione covalente e irreversibile. L'SBTI può ostacolare il TMPRSS13 ostruendo direttamente il sito attivo dell'enzima, precludendo così l'accesso ai substrati fisiologici. La 3,4-dicloroisocumarina modifica covalentemente il gruppo idrossilico della serina nel sito attivo, con conseguente inibizione dell'attività enzimatica di TMPRSS13. Infine, il meccanismo di inibizione del TMPRSS13 da parte di Antipain prevede la sua interazione con il sito attivo, che blocca il legame con il substrato e inibisce la funzione della proteasi.