TINP1 Inibitori
I comuni inibitori della TINP1 includono, ma non solo, la cicloeximide CAS 66-81-9, l'harringtonina CAS 26833-85-2, l'omoharringtonina CAS 26833-87-4, l'anisomicina CAS 22862-76-6 e l'α-sarcina CAS 86243-64-3.
Gli inibitori chimici di TINP1 possono bloccare efficacemente il suo ruolo nella biogenesi del ribosoma, colpendo varie fasi della sintesi proteica. La cicloeximide, un noto inibitore, interrompe la fase di traslocazione sul ribosoma eucariotico, cruciale per l'allungamento delle catene proteiche nascenti. Questa azione riduce direttamente la richiesta cellulare di nuovi ribosomi, inibendo così la funzionalità di TINP1. Analogamente, l'arringtonina e l'omoarringtonina ostacolano le prime fasi della sintesi proteica: l'arringtonina impedisce l'allungamento iniziale dopo la formazione del primo legame peptidico e l'omoarringtonina si lega al sito A del ribosoma, bloccando il processo di allungamento. Anche l'inibizione dell'attività della peptidiltrasferasi da parte dell'anisomicina contribuisce alla riduzione dell'attività ribosomiale, diminuendo la necessità del coinvolgimento di TINP1 nell'assemblaggio del ribosoma.
Più avanti nella via della sintesi proteica, la ricina e l'α-sarcina esercitano i loro effetti danneggiando l'RNA del ribosoma, la ricina depurando l'adenina dall'rRNA e l'α-sarcina scindendo un legame specifico nell'rRNA; entrambi i risultati sono l'inattivazione dei ribosomi. Questa inattivazione annulla direttamente la funzione di TINP1, che non può più contribuire all'assemblaggio di ribosomi funzionali. L'edeina e l'acido fusidico colpiscono rispettivamente le fasi di iniziazione e di allungamento: l'edeina si lega alla piccola subunità ribosomiale, impedendo la formazione del complesso di iniziazione, mentre l'acido fusidico blocca il fattore di allungamento G sul ribosoma, impedendone il turnover. La puromicina, la sparsomicina e la tetraciclina agiscono rispettivamente imitando l'aminoacil-tRNA e causando la terminazione prematura della catena, legandosi al centro della peptidiltransferasi per inibire la formazione del legame peptidico e legandosi alla subunità 30S per impedire l'attacco dell'aminoacil-tRNA. Il cloramfenicolo si lega alla subunità 50S, inibendo anche la peptidil transferasi.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Cycloheximide | 66-81-9 | sc-3508B sc-3508 sc-3508A | 100 mg 1 g 5 g | $40.00 $82.00 $256.00 | 127 | |
La cicloeximide inibisce la sintesi proteica eucariotica interferendo con la fase di traslocazione nel ribosoma, impedendo così l'allungamento della catena proteica nascente. Questo inibirebbe TINP1 in quanto coinvolto nella biogenesi dei ribosomi e l'inibizione della sintesi proteica diminuirebbe la richiesta di nuovi ribosomi, inibendo funzionalmente TINP1. | ||||||
Harringtonin | 26833-85-2 | sc-204771 sc-204771A sc-204771B sc-204771C sc-204771D | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg | $195.00 $350.00 $475.00 $600.00 $899.00 | 30 | |
L'arringtonina inibisce la sintesi proteica impedendo la fase iniziale di allungamento dopo la formazione del primo legame peptidico sul ribosoma 60S. Ciò inibirebbe funzionalmente TINP1 arrestando la biogenesi dei ribosomi in una fase iniziale, poiché TINP1 è coinvolto nell'assemblaggio e nella maturazione dei ribosomi. | ||||||
Homoharringtonine | 26833-87-4 | sc-202652 sc-202652A sc-202652B | 1 mg 5 mg 10 mg | $51.00 $123.00 $178.00 | 11 | |
L'omoarringtonina inibisce la sintesi proteica legandosi al sito A del ribosoma, impedendo il corretto allungamento della catena peptidica. Poiché TINP1 è fondamentale per la biogenesi dei ribosomi, l'inibizione della funzione ribosomiale diminuirebbe direttamente la necessità funzionale dell'attività di TINP1. | ||||||
Anisomycin | 22862-76-6 | sc-3524 sc-3524A | 5 mg 50 mg | $97.00 $254.00 | 36 | |
L'anisomicina inibisce l'attività della peptidil transferasi sui ribosomi, portando all'inibizione della sintesi proteica. Bloccando la formazione del legame peptidico, l'anisomicina inibisce funzionalmente TINP1, riducendo il requisito della biogenesi ribosomiale, dove TINP1 è essenziale. | ||||||
α-Sarcin | 86243-64-3 | sc-204427 | 1 mg | $316.00 | 6 | |
L'α-Sarcin taglia un legame fosfodiestere specifico nell'rRNA più grande del ribosoma, che inattiva il ribosoma e inibisce la sintesi proteica. Poiché TINP1 è coinvolto nell'assemblaggio ribosomiale, la perdita della funzione ribosomiale inibirebbe funzionalmente TINP1. | ||||||
Fusidic acid | 6990-06-3 | sc-215065 | 1 g | $292.00 | ||
L'acido fusidico inibisce la sintesi proteica impedendo il turnover del fattore di allungamento G (EF-G) dal ribosoma. Questo inibirebbe funzionalmente TINP1, in quanto porterebbe ad una riduzione del fabbisogno di nuovi ribosomi, inibendo così il ruolo di TINP1 nella biogenesi dei ribosomi. | ||||||
Puromycin dihydrochloride | 58-58-2 | sc-108071 sc-108071B sc-108071C sc-108071A | 25 mg 250 mg 1 g 50 mg | $40.00 $210.00 $816.00 $65.00 | 394 | |
La puromicina causa la terminazione prematura della catena durante la traduzione, agendo come analogo dell'aminoacil-tRNA. Questo potrebbe inibire funzionalmente TINP1, riducendo la necessità di produzione e assemblaggio dei ribosomi, processi in cui TINP1 è coinvolto. | ||||||
Tetracycline | 60-54-8 | sc-205858 sc-205858A sc-205858B sc-205858C sc-205858D | 10 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $62.00 $92.00 $265.00 $409.00 $622.00 | 6 | |
La tetraciclina si lega alla subunità 30S del ribosoma e inibisce il legame dell'aminoacil-tRNA al sito A del ribosoma. Questo inibirebbe funzionalmente TINP1 impedendo la fase di allungamento della sintesi proteica, riducendo così la richiesta di biogenesi del ribosoma in cui TINP1 è necessaria. | ||||||
Chloramphenicol | 56-75-7 | sc-3594 | 25 g | $53.00 | 10 | |
Il cloramfenicolo si lega alla subunità ribosomiale 50S e inibisce l'attività della peptidil transferasi, inibendo così la sintesi proteica. Questo inibirebbe funzionalmente TINP1 diminuendo la produzione complessiva di ribosomi, riducendo il requisito funzionale di TINP1 nell'assemblaggio dei ribosomi. | ||||||