TID-1 si riferisce a una proteina umana membro della famiglia Hsp40 (Heat Shock Protein 40), nota anche come DNAJA3, che agisce come co-chaperone coinvolto nell'importazione mitocondriale e nella risposta alle proteine dispiegate. Tuttavia, l'identificazione e la descrizione di attivatori chimici per TID-1 non fanno parte della letteratura scientifica consolidata.
In generale, gli attivatori di proteine sono solitamente piccole molecole, peptidi o altri agenti biologici che si legano alla proteina in questione e ne aumentano l'attività biologica. Se gli attivatori di TID-1 interagissero direttamente con la proteina TID-1 per potenziarne la funzione di chaperone molecolare. Ciò potrebbe comportare la stabilizzazione di una forma più attiva della proteina, la promozione della sua interazione con altre proteine o substrati o il potenziamento della sua capacità di facilitare il corretto ripiegamento di altre proteine. In base ai modelli comuni di attivatori proteici, tali attivatori di TID-1 sarebbero strumenti preziosi in biologia cellulare e biochimica per sondare le funzioni cellulari di TID-1. Potrebbero aiutare a chiarire il ruolo di TID-1 e a migliorare la sua funzionalità. Potrebbero aiutare a chiarire il ruolo di TID-1 nella funzione mitocondriale, nell'omeostasi proteica e nella risposta a condizioni di stress cellulare. Manipolando l'attività di TID-1 in modo controllato, i ricercatori potrebbero acquisire conoscenze sui meccanismi molecolari del ripiegamento delle proteine e sul mantenimento della salute cellulare nel contesto del complesso ambiente della cellula. Ciò consentirebbe anche di esplorare la rete di interazioni in cui TID-1 è coinvolto, compresi i suoi co-chaperoni e i substrati che aiuta a ripiegare e trasportare.
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Schermo:
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamicina si lega alla Heat Shock Protein 90 (Hsp90) e ne inibisce l'attività di chaperone, portando alla degradazione delle proteine che richiedono Hsp90 per la stabilità. TID-1, un co-chaperone di Hsp70, può vedere potenziata la sua attività quando la risposta cellulare allo stress si sposta per compensare il percorso inibito di Hsp90. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
17-AAG è un inibitore di Hsp90 simile alla geldanamicina. Inibendo Hsp90, interrompe la sua funzione di chaperone, causando un aumento compensativo dell'attività di Hsp70. Poiché TID-1 è un co-chaperone di Hsp70, questo aumenta indirettamente l'attività funzionale di TID-1 come parte della risposta allo stress. | ||||||
Methylene blue | 61-73-4 | sc-215381B sc-215381 sc-215381A | 25 g 100 g 500 g | $42.00 $102.00 $322.00 | 3 | |
Il blu di metilene agisce come accettore alternativo di elettroni nella catena di trasporto degli elettroni mitocondriali, riducendo lo stress ossidativo. Modulando la funzione mitocondriale, può potenziare indirettamente l'attività di TID-1 grazie al ruolo di TID-1 nel mantenimento dell'integrità mitocondriale e nella regolazione dell'apoptosi. | ||||||
2-Deoxy-D-glucose | 154-17-6 | sc-202010 sc-202010A | 1 g 5 g | $65.00 $210.00 | 26 | |
Il 2-deossi-D-glucosio è un analogo del glucosio che inibisce la glicolisi. Simulando uno stato di privazione energetica, può attivare l'AMP-activated protein kinase (AMPK), che può portare a un'upregulation delle vie di risposta allo stress cellulare, potenziando indirettamente l'attività di TID-1 quando la cellula tenta di ripristinare l'omeostasi. | ||||||
Oltipraz | 64224-21-1 | sc-205777 sc-205777A | 500 mg 1 g | $286.00 $622.00 | ||
Oltipraz regola l'espressione degli enzimi di detossificazione di fase II attraverso il percorso Nrf2. L'attivazione di Nrf2 può portare ad una maggiore risposta allo stress cellulare, aumentando potenzialmente la richiesta di chaperoni molecolari, tra cui TID-1, per mantenere l'omeostasi proteica. | ||||||
Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
La curcumina è nota per indurre la risposta allo shock termico attraverso l'upregolazione delle proteine dello shock termico. Questa upregulation potrebbe indirettamente potenziare l'attività di TID-1 aumentando il pool di co-chaperones e chaperones, tra cui Hsp70 con cui TID-1 si associa, per far fronte alla maggiore richiesta di ripiegamento delle proteine. | ||||||
Salubrinal | 405060-95-9 | sc-202332 sc-202332A | 1 mg 5 mg | $33.00 $102.00 | 87 | |
Salubrinal inibisce selettivamente la de-fosforilazione del fattore di iniziazione della traduzione eucariotica 2 alfa (eIF2α), determinando una maggiore risposta allo stress. Questo può aumentare indirettamente l'attività di TID-1 come parte dello sforzo cellulare di gestire l'accumulo di proteine mal ripiegate. | ||||||
D-(+)-Trehalose Anhydrous | 99-20-7 | sc-294151 sc-294151A sc-294151B | 1 g 25 g 100 g | $29.00 $164.00 $255.00 | 2 | |
Il trealosio è un disaccaride che ha dimostrato di potenziare l'autofagia. Attraverso l'attivazione dell'autofagia, le risposte allo stress cellulare vengono intensificate, il che può portare ad un aumento del fabbisogno di chaperoni molecolari, tra cui TID-1, per gestire le proteine mal ripiegate o aggregate. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
Il celastrolo innesca la risposta allo shock termico, aumentando l'espressione delle proteine dello shock termico. Questa risposta può potenziare indirettamente l'attività di TID-1, facilitando il suo ruolo di co-chaperone Hsp70 durante i periodi di maggiore stress cellulare e di misfolding proteico. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
L'1-idrossipiridina-2-thione sale di zinco induce uno stress ossidativo che può portare a un aumento delle vie di risposta allo stress a livello cellulare, compresa l'upregulation dei chaperoni molecolari. Di conseguenza, l'attività di TID-1 può essere potenziata come parte del meccanismo di difesa della cellula contro il danno ossidativo. | ||||||