TERE1 Inibitori

I comuni inibitori di TERE1 includono, ma non solo, la lovastatina CAS 75330-75-5, la simvastatina CAS 79902-63-9, l'atorvastatina CAS 134523-00-5, il GGTI 298 CAS 1217457-86-7 e il sale trifluoroacetato FTI-277 CAS 170006-73-2 (base libera).

Gli inibitori di TERE1 comprendono una serie di composti che interagiscono o influenzano l'attività della proteina 1 contenente il dominio preniltransferasi UbiA (TERE1). Questi inibitori non hanno come bersaglio diretto TERE1; piuttosto, influenzano le vie e i processi biochimici in cui TERE1 è coinvolto. Il meccanismo d'azione primario di questi inibitori è l'interruzione o la modifica del processo di prenilazione, una modifica post-traslazionale essenziale per la funzione di diverse proteine, tra cui TERE1.

Questa classe comprende inibitori della farnesiltransferasi e della geranilgeraniltransferasi, come GGTI-298 e FTI-277, che impediscono l'aggiunta di gruppi farnesilici e geranilgeranici alle proteine. Inibendo questi enzimi, gli inibitori influenzano indirettamente l'attività delle proteine che richiedono la prenilazione per la loro funzione o localizzazione, tra cui TERE1. Fanno parte di questa classe anche composti come la lovastatina, la simvastatina e l'atorvastatina, noti per il loro ruolo di inibitori della HMG-CoA reduttasi. Queste statine riducono la disponibilità degli intermedi isoprenoidi necessari per la prenilazione, riducendo così il pool di substrati disponibili per la prenilazione mediata da TERE1. Inoltre, questa classe comprende inibitori della squalene sintasi, che svolge un ruolo nella biosintesi del colesterolo. Inibendo questo enzima, questi composti possono influenzare indirettamente la disponibilità dei precursori necessari per il processo di prenilazione. Anche composti come l'acido zoledronico, l'alendronato, il risedronato e l'ibandronato, che inibiscono la farnesil difosfato sintasi, rientrano nella categoria degli inibitori di TERE1. Impedendo la sintesi del farnesil difosfato, un precursore chiave per la prenilazione, questi composti possono modulare la via della prenilazione, influenzando così le proteine associate a questo processo.