Gli inibitori della sialiltransferasi 10 comprendono una vasta gamma di composti in grado di interferire con l'attività enzimatica della sialiltransferasi 10, un enzima coinvolto nella biosintesi di glicoconiugati contenenti acido sialico. Questi inibitori possono agire attraverso diverse modalità d'azione, come l'imitazione dei substrati naturali dell'enzima, l'inibizione competitiva o il legame al sito attivo, bloccando così il trasferimento dei residui di acido sialico alle molecole accettori. Alcuni inibitori possono legarsi alla parte citidinica dello zucchero nucleotidico donatore, essenziale per la reazione di transfert, mentre altri possono influenzare i modelli di glicosilazione alterando le vie di glicosilazione a monte, influenzando la disponibilità di substrati o la specificità del substrato dell'enzima.
Nel dinamico campo della glicoscienza, gli inibitori della sialiltransferasi 10 possono servire come strumenti preziosi per analizzare il ruolo della sialilazione nei processi cellulari. Alterando lo stato di glicosilazione delle proteine, questi inibitori possono contribuire a una migliore comprensione di come la funzione delle glicoproteine sia regolata in un contesto cellulare. L'inibizione enzimatica può essere ottenuta con molecole competitive che assomigliano molto ai substrati naturali dell'enzima o ad analoghi dello stato di transizione, che possono legarsi strettamente al sito attivo dell'enzima. Inoltre, le alterazioni dell'ambiente di glicosilazione cellulare attraverso l'inibizione di altre glicosidasi o glicosiltransferasi possono influenzare indirettamente l'attività della Sialiltransferasi 10, fornendo così un mezzo per modulare la funzione dell'enzima. Queste strategie di inibizione possono essere particolarmente utili per studiare i complessi processi biologici regolati dalla glicosilazione, tra cui la segnalazione cellulare, le interazioni cellula-cellula e la stabilizzazione delle glicoproteine.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Proteasome Inhibitor I | 158442-41-2 | sc-3127 | 1 mg | $86.00 | 1 | |
Un inibitore dell'O-GlcNAcase che potrebbe avere un impatto sul modello complessivo di sialilazione all'interno delle cellule, alterando la glicosilazione delle proteine, che potrebbe influenzare la funzione delle sialiltransferasi come la sialiltransferasi 10. | ||||||
Zanamivir | 139110-80-8 | sc-208495 | 1 mg | $265.00 | 6 | |
Un inibitore della neuraminidasi che potrebbe mostrare un'attività inibitoria nei confronti delle sialiltransferasi a causa delle somiglianze strutturali con l'acido sialico, influenzando così il processo di sialilazione catalizzato dalla sialiltransferasi 10. | ||||||
Deoxynojirimycin | 19130-96-2 | sc-201369 sc-201369A | 1 mg 5 mg | $72.00 $142.00 | ||
Un iminosugar che inibisce le glicosidasi e potrebbe alterare i modelli di glicosilazione nelle cellule, influenzando così l'attività della Sialiltransferasi 10. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | $180.00 $620.00 | 10 | |
Un altro iminosugar con attività inibitoria delle glicosidasi che potrebbe influenzare l'attività della sialiltransferasi 10 modificando l'ambiente di glicosilazione all'interno della cellula. | ||||||
Swainsonine | 72741-87-8 | sc-201362 sc-201362C sc-201362A sc-201362D sc-201362B | 1 mg 2 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $135.00 $246.00 $619.00 $799.00 $1796.00 | 6 | |
Un alcaloide che inibisce la mannosidasi II e potrebbe portare a modelli di glicosilazione alterati, con un potenziale impatto sulla funzione della sialiltransferasi 10 modificando la specificità o la disponibilità del suo substrato. | ||||||
Kifunensine | 109944-15-2 | sc-201364 sc-201364A sc-201364B sc-201364C | 1 mg 5 mg 10 mg 100 mg | $132.00 $529.00 $1005.00 $6125.00 | 25 | |
Un inibitore della mannosidasi I che potrebbe portare a glicoproteine mal ripiegate e influenzare la maturazione delle glicoproteine, influenzando potenzialmente i substrati disponibili per la Sialiltransferasi 10 e quindi la sua attività. | ||||||