SerpinA3g Inibitori

Gli inibitori comuni della SerpinA3g includono, ma non solo, il fenilmetilsolfonilfluoruro CAS 329-98-6, l'aprotinina CAS 9087-70-1, l'emisolfato di leupeptina CAS 55123-66-5, l'E-64 CAS 66701-25-5 e l'1,10-fenantrolina CAS 66-71-7.

La classe degli inibitori della SerpinA3g si riferisce a un gruppo eterogeneo di sostanze chimiche in grado di modulare indirettamente l'attività della SerpinA3g. Questa modulazione avviene attraverso l'alterazione delle vie proteolitiche e delle cascate di segnalazione che coinvolgono la SerpinA3g direttamente come inibitore della proteasi o le sue proteasi bersaglio. Ad esempio, composti come il PMSF, l'aprotinina e la leupeptina possono ridurre l'attività delle serina-proteasi, riducendo così potenzialmente il requisito funzionale di SerpinA3g per inibire questi enzimi. Inibendo le proteasi bersaglio di SerpinA3g, questi composti riducono inavvertitamente il ruolo di SerpinA3g nella regolazione dell'attività delle proteasi.

Inoltre, gli inibitori di altre classi di proteasi, come l'E-64, la peptatina A, l'EDTA e la 1,10-fenantrolina, possono spostare l'equilibrio proteolitico all'interno della cellula. Anche se non hanno come bersaglio diretto le serin-proteasi, alterando il panorama proteolitico, possono influenzare la necessità e la funzionalità della SerpinA3g nel suo contesto nativo. Z-VAD-FMK e MG-132 rappresentano inibitori a spettro più ampio che hanno come bersaglio rispettivamente le caspasi apoptotiche e il proteasoma. Questi composti possono influenzare la degradazione delle proteine e le vie di morte cellulare, che possono avere un impatto indiretto sulla regolazione dei bersagli di SerpinA3g o di SerpinA3g stesso. Altri composti, come l'alloxan e l'N-Etilmaleimide (NEM), agiscono attraverso meccanismi diversi, come l'induzione dello stress ossidativo o la modifica dei gruppi tiolici nelle proteine. Questi meccanismi, sebbene non direttamente correlati all'inibizione della serina proteasi, possono comunque influenzare l'attività della SerpinA3g alterando l'ambiente cellulare in cui opera o modificandone la struttura.