RUSC2, nota anche come RUN e SH3 domain-containing 2, è una proteina multifunzionale che svolge un ruolo significativo nelle vie di segnalazione intracellulare, contribuendo alla regolazione dello sviluppo neuronale, della migrazione cellulare e dell'organizzazione citoscheletrica. Il coinvolgimento della proteina in questi processi è fondamentale per mantenere l'intricato equilibrio necessario per la funzione cellulare e lo sviluppo dell'organismo. Come parte del suo meccanismo, RUSC2 interagisce con i componenti delle cascate di segnalazione intracellulare, modulando la dinamica dei filamenti di actina e influenzando la direzionalità e la velocità della migrazione cellulare. Ciò è particolarmente importante nel contesto dei coni di crescita neuronali, dove l'attività di RUSC2 influenza la guida degli assoni e la plasticità sinaptica, contribuendo così alla formazione e al mantenimento delle reti neuronali. Inoltre, RUSC2 è implicata nella regolazione delle vie di segnalazione delle GTPasi, che sono essenziali per varie funzioni cellulari, tra cui la divisione cellulare, la differenziazione e l'apoptosi, sottolineando il ruolo della proteina nell'omeostasi cellulare e nello sviluppo.
L'attivazione di RUSC2 è un processo complesso che coinvolge molteplici meccanismi di regolazione, tra cui le modifiche post-traduzionali, l'interazione con specifici partner di legame e la localizzazione all'interno della cellula. La fosforilazione e l'ubiquitinazione sono modificazioni post-traduzionali chiave che influenzano l'attività di RUSC2 alterandone la stabilità, la localizzazione subcellulare o l'interazione con altre proteine. Queste modifiche possono aumentare o diminuire la capacità di RUSC2 di partecipare alle vie di segnalazione, a seconda del contesto cellulare e degli stimoli esterni. L'attivazione può essere facilitata anche dall'interazione di RUSC2 con altre molecole di segnalazione, come le GTPasi, che possono modulare la sua funzione nella guida degli assoni e nella riorganizzazione del citoscheletro. Inoltre, la localizzazione subcellulare di RUSC2, compresa la sua distribuzione nei neuriti e nei coni di crescita, è fondamentale per la sua funzione nello sviluppo neuronale. Questa localizzazione è regolata attraverso meccanismi che assicurano a RUSC2 una posizione precisa per influenzare le vie di segnalazione coinvolte nella migrazione e nella morfologia cellulare. La comprensione dei meccanismi di attivazione di RUSC2 offre una visione del suo ruolo nelle vie di segnalazione cellulare e ne evidenzia l'importanza nello sviluppo neuronale e nella funzione cellulare, riflettendo la complessa interazione dei segnali intracellulari necessari per i corretti processi cellulari e di sviluppo.
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
---|---|---|---|---|---|---|
Bis(pinacolato)diboron | 73183-34-3 | sc-252467 sc-252467A | 1 g 5 g | $43.00 $80.00 | ||
Il PDGF è noto per il suo ruolo nella proliferazione cellulare e potrebbe interagire con le vie legate a RUSC2. | ||||||
Adenosine 3′,5′-cyclic monophosphate | 60-92-4 | sc-217584 sc-217584A sc-217584B sc-217584C sc-217584D sc-217584E | 100 mg 250 mg 5 g 10 g 25 g 50 g | $114.00 $175.00 $260.00 $362.00 $617.00 $1127.00 | ||
Il cAMP, come secondo messaggero, potrebbe alterare l'attività di RUSC2 attraverso vie di trasduzione del segnale. | ||||||
PMA | 16561-29-8 | sc-3576 sc-3576A sc-3576B sc-3576C sc-3576D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg 100 mg | $40.00 $129.00 $210.00 $490.00 $929.00 | 119 | |
Il PMA attiva la proteina chinasi C, influenzando potenzialmente la segnalazione legata a RUSC2. | ||||||
Forskolin | 66575-29-9 | sc-3562 sc-3562A sc-3562B sc-3562C sc-3562D | 5 mg 50 mg 1 g 2 g 5 g | $76.00 $150.00 $725.00 $1385.00 $2050.00 | 73 | |
La forskolina aumenta i livelli di cAMP, probabilmente influenzando le vie di segnalazione di RUSC2. | ||||||
LY 294002 | 154447-36-6 | sc-201426 sc-201426A | 5 mg 25 mg | $121.00 $392.00 | 148 | |
LY294002, un inibitore di PI3K, potrebbe influenzare indirettamente RUSC2 modulando la via PI3K/Akt. |