Gli attivatori chimici di Rpp21 includono una varietà di sostanze che facilitano la funzione ribonucleasica ottimizzando l'ambiente fisico e chimico della proteina. Lo zinco svolge un ruolo fondamentale nell'attivazione di Rpp21 legandosi al suo sito attivo. Questo legame è necessario per il corretto ripiegamento e l'attività catalitica della proteina, poiché gli ioni zinco sono noti per essere essenziali per la funzione di molti enzimi di elaborazione dell'RNA. Allo stesso modo, il cloruro di magnesio apporta ioni magnesio che servono come cofattori cruciali, migliorando direttamente l'efficienza catalitica di Rpp21. Questi ioni sono fondamentali per l'attività catalitica delle ribonucleasi e garantiscono che Rpp21 operi alla sua capacità enzimatica ottimale.
D'altra parte, il solfato di ammonio e il cloruro di potassio alterano la forza ionica e le interazioni elettrostatiche all'interno di Rpp21, che sono fondamentali per la sua attività. Il ruolo del solfato di ammonio è quello di promuovere il corretto ripiegamento e la stabilità strutturale necessari per la funzione dell'enzima, mentre il cloruro di potassio modifica l'ambiente ionico per favorire una conformazione favorevole all'attività enzimatica. L'acetato di sodio e il glicerolo stabilizzano la struttura della proteina, mentre l'acetato di sodio migliora la scissione dell'RNA neutralizzando la sua spina dorsale fosfatica e il glicerolo assicura che l'enzima rimanga in una conformazione attiva attraverso un'idratazione preferenziale. Il tris tampona la soluzione per mantenere un pH che ottimizza l'attività di Rpp21, mentre il glicole etilenico agisce come agente di affollamento, influenzando il ripiegamento e l'attività della proteina. Il ditiotreitolo mantiene Rpp21 in uno stato ridotto rompendo i legami disolfuro aberranti, condizione necessaria per la sua funzione. L'urea, a basse concentrazioni, può esporre il sito attivo denaturando le strutture ostruttive, facilitando così la catalisi. L'imidazolo, invece, fornisce condizioni ioniche ideali e stabilizza la distribuzione della carica nel sito attivo dell'enzima. Infine, il cloruro di sodio favorisce la stabilità strutturale della proteina e le interazioni elettrostatiche, essenziali per la conformazione attiva di Rpp21.
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Lo zinco può attivare Rpp21 legandosi al suo sito attivo, che notoriamente richiede ioni metallici divalenti per la sua funzione enzimatica. La presenza dello zinco è essenziale per il corretto ripiegamento e la funzione di molti enzimi di elaborazione dell'RNA e può attivare direttamente l'attività ribonucleasica di Rpp21. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Il cloruro di magnesio fornisce ioni di magnesio che possono attivare Rpp21 come cofattore necessario per la sua funzione ribonucleasica. Gli ioni di magnesio sono fondamentali per l'attività catalitica di molte ribonucleasi e la loro presenza può aumentare direttamente l'efficienza catalitica di Rpp21. | ||||||
Ammonium Sulfate | 7783-20-2 | sc-29085A sc-29085 sc-29085B sc-29085C sc-29085D sc-29085E | 500 g 1 kg 2 kg 5 kg 10 kg 22.95 kg | $10.00 $20.00 $30.00 $40.00 $60.00 $100.00 | 9 | |
Il solfato di ammonio, alterando la forza ionica della soluzione, può attivare Rpp21 promuovendo il corretto ripiegamento e la stabilizzazione della sua struttura terziaria, necessaria per la sua attività catalitica. In questo modo, può migliorare le capacità di elaborazione dell'RNA di Rpp21. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Il cloruro di potassio può attivare Rpp21 influenzando l'ambiente ionico della proteina, fondamentale per la sua attività ribonucleasica. La presenza di ioni di potassio può influenzare le interazioni elettrostatiche all'interno della struttura di Rpp21, promuovendo una conformazione favorevole alla sua attività enzimatica. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Il glicerolo può attivare Rpp21 stabilizzando la sua struttura attraverso un'idratazione preferenziale, che può potenziare l'attività enzimatica della proteina mantenendola in una conformazione attiva. | ||||||
Ethylene glycol | 107-21-1 | sc-257515 sc-257515A | 500 ml 1 L | $83.00 $118.00 | 1 | |
Il glicole etilenico può attivare Rpp21 agendo come agente di affollamento, in grado di promuovere il corretto ripiegamento e di potenziare l'attività catalitica della proteina. L'affollamento macromolecolare è noto per influenzare i tassi delle reazioni enzimatiche alterando favorevolmente gli stati conformazionali delle proteine. | ||||||
Urea | 57-13-6 | sc-29114 sc-29114A sc-29114B | 1 kg 2 kg 5 kg | $30.00 $42.00 $76.00 | 17 | |
L'urea a basse concentrazioni può attivare Rpp21 denaturando le strutture inibitorie che potrebbero mascherare il sito attivo, esponendo così il sito attivo per la catalisi. È noto che basse concentrazioni di urea aiutano il ripiegamento delle proteine e il recupero dell'attività enzimatica risolvendo gli intermedi mal ripiegati. | ||||||
Imidazole | 288-32-4 | sc-204776 sc-204776A sc-204776B sc-204776C | 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $26.00 $55.00 $82.00 $336.00 | 2 | |
L'imidazolo può attivare l'Rpp21 fornendo condizioni ioniche ottimali e agendo come un leggero tampone che può stabilizzare la distribuzione della carica sul sito attivo dell'enzima, potenzialmente migliorando la sua attività ribonucleasica. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Il cloruro di sodio può attivare Rpp21 influenzando la forza ionica e la stabilità della struttura della proteina. Le condizioni ioniche ottimali sono fondamentali per l'attività di Rpp21 e la presenza di ioni sodio può favorire le interazioni elettrostatiche necessarie per la conformazione attiva della proteina. |