Gli inibitori chimici di RDH10 possono esercitare i loro effetti inibitori attraverso varie interazioni molecolari che alterano direttamente la funzione enzimatica della proteina. Il citrale, un'aldeide, può formare un addotto di base Schiff con il gruppo alcolico di RDH10, ostacolando la sua attività catalitica e modificando direttamente il sito attivo dell'enzima. Analogamente, la 4-dimetilaminobenzaldeide può inibire RDH10 formando anch'essa una base di Schiff nel sito attivo, ostacolando così il processo di conversione del retinolo in retinale. L'N-Etilmaleimide ha la capacità di modificare irreversibilmente i residui di cisteina di RDH10, essenziali per l'azione catalitica dell'enzima, determinando un'inibizione prolungata. Il disulfiram colpisce RDH10 legandosi allo ione rame nel sito attivo dell'enzima, un componente critico per la funzione di RDH10, e quindi inibisce l'attività della proteina.
La idoacetamide agisce su RDH10 alchilando i suoi gruppi tiolici, con conseguente inibizione irreversibile della sua funzione enzimatica. La quercetina, grazie alla sua capacità di legarsi al sito attivo di RDH10, può bloccare l'accesso dell'enzima al suo substrato naturale, il retinolo, inibendone di fatto la funzione. L'emodina interferisce con l'attività di RDH10 intercalandosi nel sito attivo e forse alterando la conformazione dell'enzima, necessaria per il legame con il retinolo. La floretina compete con il retinolo per il sito attivo di RDH10, agendo quindi come inibitore competitivo e impedendo all'enzima di catalizzare il suo substrato. La capsaicina si lega allo stesso sito e agisce in modo simile come inibitore competitivo, bloccando la funzione di RDH10. Il fomepizolo compete direttamente con il retinolo nel sito di substrato alcolico di RDH10, inibendo di fatto l'ossidazione del retinolo. Infine, anche l'isotretinoina, legandosi al sito attivo di RDH10, agisce come inibitore competitivo, ostacolando la normale elaborazione del retinolo e inibendo così l'attività di RDH10.
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Schermo:
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Citral | 5392-40-5 | sc-252620 | 1 kg | $212.00 | ||
Il citrale è un'aldeide che può reagire con il gruppo alcolico di RDH10, potenzialmente inibendo la sua attività di retinolo deidrogenasi attraverso la formazione di un addotto di base di Schiff, che interromperebbe il meccanismo catalitico dell'enzima. | ||||||
4-(Dimethylamino)benzaldehyde | 100-10-7 | sc-202888 sc-202888A sc-202888B sc-202888C | 25 g 100 g 250 g 500 g | $36.00 $104.00 $224.00 $428.00 | 4 | |
La 4-dimetilaminobenzaldeide potrebbe inibire la RDH10 formando una base di Schiff con il sito attivo dell'enzima, bloccando così la conversione del retinolo in retinale. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
L'N-Etilmaleimide può inibire l'RDH10 modificando in modo irreversibile i residui di cisteina nel sito attivo, che sono cruciali per l'attività catalitica dell'enzima. | ||||||
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
Il disulfiram può inibire RDH10 legandosi allo ione rame nel sito attivo dell'enzima, essenziale per l'attività catalitica di RDH10. | ||||||
α-Iodoacetamide | 144-48-9 | sc-203320 | 25 g | $250.00 | 1 | |
La iodoacetamide può alchilare i gruppi tiolici dei residui di cisteina all'interno di RDH10, portando all'inibizione irreversibile della sua attività enzimatica. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercetina, un flavonoide, può inibire RDH10 legandosi al suo sito attivo e interferendo con l'accesso al substrato, bloccando così la funzione catalitica dell'enzima. | ||||||
Emodin | 518-82-1 | sc-202601 sc-202601A sc-202601B | 50 mg 250 mg 15 g | $103.00 $210.00 $6132.00 | 2 | |
L'emodina può inibire RDH10 intercalandosi nel sito attivo e potenzialmente interrompendo la conformazione dell'enzima, impedendo il legame del retinolo. | ||||||
Phloretin | 60-82-2 | sc-3548 sc-3548A | 200 mg 1 g | $63.00 $250.00 | 13 | |
La floretina può inibire RDH10 competendo con il retinolo per il sito attivo, bloccando così l'accesso dell'enzima al suo substrato. | ||||||
Capsaicin | 404-86-4 | sc-3577 sc-3577C sc-3577D sc-3577A | 50 mg 250 mg 500 mg 1 g | $94.00 $173.00 $255.00 $423.00 | 26 | |
La capsaicina può inibire RDH10 legandosi al sito attivo e agendo come inibitore competitivo, impedendo così il legame e la conversione del retinolo. | ||||||
Fomepizole | 7554-65-6 | sc-252838 | 1 g | $74.00 | 1 | |
Il fomepizolo può inibire la RDH10 agendo come inibitore competitivo per il sito del substrato alcolico, bloccando l'ossidazione del retinolo a retinale. | ||||||