Gli inibitori PDIR, acronimo di Proline/Aspartate/Arginine-rich (PDIR) inhibitors, rappresentano una classe di composti che esercitano i loro effetti modulando l'attività delle proteine ricche di residui di prolina, aspartato e arginina. Questi inibitori svolgono un ruolo cruciale nel campo della biologia molecolare e della ricerca biochimica, dove il controllo preciso dei processi cellulari è fondamentale. L'intricata regolazione delle funzioni cellulari spesso coinvolge l'interazione dinamica di varie proteine e delle loro modifiche post-traslazionali. Gli inibitori PDIR, mirando selettivamente alle proteine ricche di prolina, aspartato e arginina, contribuiscono alla complessa orchestrazione degli eventi cellulari.
Gli inibitori PDIR sono progettati per interagire con gli specifici residui aminoacidici delle proteine bersaglio, influenzandone la conformazione e la funzione. Questa interferenza mirata consente ai ricercatori di analizzare e chiarire intricate vie di segnalazione, modelli di espressione genica e interazioni proteina-proteina all'interno del milieu cellulare. La capacità degli inibitori PDIR di modulare l'attività delle proteine ricche di prolina, aspartato e arginina li rende strumenti preziosi per svelare le complessità della regolazione cellulare. Comprendendo i meccanismi molecolari influenzati dagli inibitori di PDIR, i ricercatori possono acquisire conoscenze sui processi cellulari fondamentali, aprendo la strada a progressi in vari campi, come la biologia cellulare e la biochimica.
Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
Inibisce il trasporto da ER a Golgi, che può aumentare lo stress da ER e potenzialmente interrompere la funzione di PDIA5. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
Blocca la glicosilazione N-linked, aumenta lo stress ER e può influenzare indirettamente la disponibilità del substrato di PDIA5. | ||||||
Thapsigargin | 67526-95-8 | sc-24017 sc-24017A | 1 mg 5 mg | $94.00 $349.00 | 114 | |
Inibisce la Ca²⁺ ATPasi del reticolo sarcoplasmatico/endoplasmatico (SERCA), determinando un aumento dello stress ER e una possibile inibizione indiretta di PDIA5. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
Si lega ai ditioli vicinali e può interrompere il sito catalitico di PDIA5, inibendo la sua attività di isomerasi. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Un inibitore del proteasoma che può aumentare il livello di proteine mal ripiegate nell'ER, potenzialmente sovraccaricando la capacità funzionale di PDIA5. | ||||||
Eeyarestatin I | 412960-54-4 | sc-358130B sc-358130 sc-358130A sc-358130C sc-358130D sc-358130E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 100 mg 500 mg | $112.00 $199.00 $347.00 $683.00 $1336.00 $5722.00 | 12 | |
Inibisce la degradazione associata all'ER (ERAD), aumentando probabilmente il carico su PDIA5 accumulando proteine mal ripiegate. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
Modifica irreversibilmente i residui di cisteina e potrebbe ostacolare il ciclo catalitico di PDIA5 modificandone il sito attivo. | ||||||
4-Phenylbutyric acid | 1821-12-1 | sc-232961 sc-232961A sc-232961B | 25 g 100 g 500 g | $52.00 $133.00 $410.00 | 10 | |
Un chaperone chimico che riduce lo stress ER, il che potrebbe indirettamente diminuire la richiesta funzionale di PDIA5. | ||||||
Salubrinal | 405060-95-9 | sc-202332 sc-202332A | 1 mg 5 mg | $33.00 $102.00 | 87 | |
Inibitore specifico delle fosfatasi che disfosforilano eIF2α, con conseguente riduzione della sintesi proteica generale ed effetti indiretti sull'attività di PDIA5. | ||||||
ISRIB | 1597403-47-8 | sc-488404 | 10 mg | $300.00 | 1 | |
Inverte gli effetti della fosforilazione di eIF2α, probabilmente influenzando PDIA5 attraverso la modulazione della richiesta di ripiegamento delle proteine nell'ER. |