Gli inibitori chimici di OGFOD2 utilizzano diversi meccanismi per ostacolare la funzione della proteina. Il succinilsulfatiazolo agisce sulla via di sintesi dei folati per influenzare indirettamente OGFOD2. Inibendo l'enzima batterico diidropteroato sintetasi, questa sostanza chimica porta a una diminuzione della produzione di folato, che probabilmente limita la disponibilità di substrato per l'attività enzimatica di OGFOD2. Analogamente, i chelanti 2,2'-dipiridile e ciclopirox agiscono legandosi al ferro, un cofattore cruciale per OGFOD2. Questo legame priva OGFOD2 del ferro di cui ha bisogno, inibendo di fatto la sua attività idrossilasica. Anche il deferiprone rientra nella categoria dei chelanti del ferro, sequestrando il ferro e ostacolando così la funzione enzimatica ferro-dipendente di OGFOD2.
Inoltre, la mimosina esercita il suo effetto inibitorio chelando il ferro e competendo con il substrato prolina per il sito attivo di OGFOD2, che è responsabile dell'idrossilazione della proteina ribosomiale S23. Questa duplice azione può determinare una marcata diminuzione dell'attività di OGFOD2. Altri inibitori come la N-ossalilglicina, l'acido piridinico-2,4-dicarbossilico, la NOG (N-ossalilglicina) e la dimetilossalilglicina imitano la struttura del 2-ossoglutarato, un co-substrato di OGFOD2, e competono con esso, inibendo così l'attività dell'enzima. Queste molecole mimiche si inseriscono nel sito attivo di OGFOD2 ma non partecipano alla normale reazione enzimatica, bloccando di fatto la funzione dell'enzima. IOX1, essendo un inibitore ad ampio spettro delle diossigenasi 2-ossoglutarato-dipendenti, inibisce anche OGFOD2 impedendo l'idrossilazione di specifici residui di prolina. Infine, la desferrioxamina, un altro potente chelante del ferro, inibisce l'OGFOD2 eliminando il suo cofattore di ferro, rendendo l'enzima inattivo. Ognuno di questi inibitori, attraverso i loro meccanismi distinti, può ridurre significativamente l'attività di OGFOD2.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Ciclopirox | 29342-05-0 | sc-217893 | 25 mg | $207.00 | 2 | |
Il ciclopirox è un chelante di cationi metallici divalenti. Dato che OGFOD2 ha un'attività di diossigenasi ferro-dipendente, la chelazione del ferro da parte del ciclopirox inibirebbe la funzione enzimatica di OGFOD2 privandolo del cofattore metallico necessario, inibendo così direttamente la sua attività. | ||||||
Deferiprone | 30652-11-0 | sc-211220 sc-211220A | 1 g 5 g | $122.00 $131.00 | 5 | |
Il deferiprone è un altro chelante del ferro. Legandosi al ferro, inibirebbe l'attività di OGFOD2 rimuovendo il ferro necessario per la funzione idrossilasica di OGFOD2, che è fondamentale per modulare la sintesi proteica in condizioni di ipossia. | ||||||
L-Mimosine | 500-44-7 | sc-201536A sc-201536B sc-201536 sc-201536C | 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | $35.00 $86.00 $216.00 $427.00 | 8 | |
La mimosina funziona come un chelante del ferro e come un inibitore competitivo della prolil 4-idrossilasi. Poiché l'OGFOD2 condivide analogie catalitiche con le prolil idrossilasi, la mimosina può inibire l'OGFOD2 competendo con il substrato prolina sulla proteina ribosomiale S23, impedendo così la sua normale funzione di regolazione della traduzione dell'mRNA. | ||||||
Dimethyloxaloylglycine (DMOG) | 89464-63-1 | sc-200755 sc-200755A sc-200755B sc-200755C | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg | $82.00 $295.00 $367.00 $764.00 | 25 | |
La dimetilsalilglicina funge da inibitore competitivo delle diossigenasi dipendenti dal 2-ossoglutarato, in quanto assomiglia al substrato del 2-ossoglutarato. Inibirebbe l'OGFOD2 impedendo il legame e l'utilizzo del 2-ossoglutarato, necessario per l'attività enzimatica dell'OGFOD2. | ||||||
Deferoxamine mesylate | 138-14-7 | sc-203331 sc-203331A sc-203331B sc-203331C sc-203331D | 1 g 5 g 10 g 50 g 100 g | $255.00 $1039.00 $2866.00 $4306.00 $8170.00 | 19 | |
La desferrioxamina agisce come un chelante del ferro e inibirebbe OGFOD2 privandolo del ferro, che è essenziale per la sua attività idrossilasica. La rimozione del ferro impedirebbe a OGFOD2 di catalizzare la reazione di idrossilazione che è fondamentale per la sua funzione biologica. | ||||||