Gli inibitori NHS si riferiscono a composti contenenti esteri di N-idrossisuccinimmide (NHS), ampiamente utilizzati in chimica organica per le reazioni di coniugazione. Gli esteri NHS sono altamente reattivi con le ammine primarie, un gruppo funzionale comunemente presente in molecole biologiche come proteine e peptidi. Il processo di inibizione negli inibitori NHS comporta il blocco o la modifica della funzione delle ammine attive all'interno di un sistema, in genere attraverso l'attacco covalente dell'estere NHS al gruppo amminico. Questa reazione chimica forma un legame ammidico stabile, che può impedire all'ammina di partecipare ad altre reazioni chimiche, inibendone di fatto la funzione. Questi inibitori sono particolarmente utili nello studio dei processi biochimici in cui i gruppi amminici giocano un ruolo chiave, in quanto consentono ai ricercatori di modificare in modo specifico e irreversibile questi gruppi in condizioni controllate.Gli esteri NHS, come parte degli inibitori NHS, mostrano un'elevata selettività verso i gruppi amminici in condizioni acquose e delicate. Questa selettività è dovuta al gruppo estere NHS attivato, che aumenta l'elettrofilia del gruppo carbossilico a cui è legato, rendendolo più reattivo all'attacco nucleofilo delle ammine. L'efficienza della reazione è tipicamente aumentata in ambienti leggermente alcalini, dove i gruppi amminici sono più nucleofili. Gli inibitori NHS sono ampiamente utilizzati nelle strategie di bioconiugazione, come l'etichettatura di biomolecole o la creazione di legami incrociati tra proteine e altri bersagli biologici. La loro efficienza, specificità e compatibilità con le soluzioni acquose li rende strumenti preziosi in vari processi chimici, tra cui lo studio delle interazioni macromolecolari, l'analisi strutturale e lo sviluppo di sonde chimiche per la ricerca biochimica.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Latrunculin A, Latrunculia magnifica | 76343-93-6 | sc-202691 sc-202691B | 100 µg 500 µg | $260.00 $799.00 | 36 | |
Si lega ai monomeri di actina, impedendone la polimerizzazione, con conseguente diminuzione dell'actina filamentosa (F-actina) su cui si basa l'NHS per l'impalcatura e la segnalazione cellulare. | ||||||
Cytochalasin D | 22144-77-0 | sc-201442 sc-201442A | 1 mg 5 mg | $145.00 $442.00 | 64 | |
Si lega alle estremità spinate dei filamenti di actina, bloccandone la polimerizzazione e l'allungamento e interrompendo così il citoscheletro di actina che NHS regola. | ||||||
Jasplakinolide | 102396-24-7 | sc-202191 sc-202191A | 50 µg 100 µg | $180.00 $299.00 | 59 | |
Stabilizza i filamenti di actina e ne impedisce il disassemblaggio, alterando la dinamica del citoscheletro di actina e influenzando così la funzione del SSN che si basa sul rimodellamento dell'actina. | ||||||
Swinholide A, Theonella swinhoei | 95927-67-6 | sc-205914 | 10 µg | $135.00 | ||
Interrompe i filamenti di actina e ne impedisce il riannodamento, incidendo sull'integrità strutturale della rete di actina che NHS modula. | ||||||
Y-27632, free base | 146986-50-7 | sc-3536 sc-3536A | 5 mg 50 mg | $182.00 $693.00 | 88 | |
Inibitore della chinasi ROCK, coinvolta nell'organizzazione del citoscheletro di actina. Di conseguenza, questo interrompe le strutture e i processi cellulari in cui è implicato l'NHS. | ||||||
ML-7 hydrochloride | 110448-33-4 | sc-200557 sc-200557A | 10 mg 50 mg | $89.00 $262.00 | 13 | |
Inibisce la chinasi delle catene leggere di miosina (MLCK), determinando una ridotta fosforilazione delle catene leggere di miosina e influenzando la modulazione di NHS delle strutture basate sull'actina. | ||||||
SMIFH2 | 340316-62-3 | sc-507273 | 5 mg | $140.00 | ||
Inibisce la nucleazione e l'allungamento dell'actina mediati dalla formina, interferendo con la formazione di F-actina che NHS è coinvolta nell'organizzazione. | ||||||
Phalloidin | 17466-45-4 | sc-202763 | 1 mg | $229.00 | 33 | |
Si lega strettamente alla F-actina, stabilizzandola e impedendo la depolimerizzazione dei filamenti, alterando così le strutture dell'actina essenziali per la funzione del SSN. | ||||||