Gli inibitori di Morc2b, come qui discusso, sono sostanze chimiche in grado di interagire con l'attività di legame dell'ATP, con l'attività di legame degli ioni metallici o con l'attività di omodimerizzazione della proteina Morc2b. Questi inibitori comprendono una serie di composti con proprietà chimiche distinte, ciascuno in grado di influenzare la funzione della proteina in modi specifici. La suramina, ad esempio, può legarsi ai siti di legame dell'ATP sulle proteine, interrompendo potenzialmente le funzioni ATP-dipendenti della proteina. Il legame con gli ioni metallici è una caratteristica critica di molte proteine e composti come il 2,3-dimercaptopropanolo e l'EDTA possono chelare gli ioni metallici, alterando la conformazione e l'attività delle metalloproteine. L'oligomicina è nota per inibire l'ATP sintasi e, sebbene Morc2b non sia un'ATP sintasi, la capacità del composto di interferire con l'utilizzo dell'ATP suggerisce che potrebbe interagire con altre proteine ATP-dipendenti.
La classe chimica degli inibitori di Morc2b non è limitata a un singolo tipo di composto o meccanismo d'azione. Al contrario, comprende un insieme eterogeneo di molecole che possono influenzare la funzione della proteina attraverso varie interazioni biochimiche. Ad esempio, lo iodoacetato e l'N-etilmaleimide possono alchilare o modificare i gruppi tiolici, spesso presenti nelle proteine con siti di legame dell'ATP. Anche l'ossido di fenilarsina e il tiomersale hanno come bersaglio i gruppi tiolici, ma con affinità di legame e selettività diverse. Il rosso di rutenio e il tetratiomolibdato interagiscono con i siti di legame degli ioni metallici: il primo agisce specificamente sulle proteine che legano il calcio e il secondo chela il rame. Il molibdato, in quanto analogo del fosfato, può interferire con l'attività degli enzimi che utilizzano l'ATP, probabilmente influenzando quelli simili all'attività ATPasi di Morc2b. L'insieme di queste sostanze chimiche forma una serie putativa di inibitori di Morc2b in virtù della loro capacità di interagire con domini e motivi funzionali chiave che sono essenziali per l'attività di Morc2b all'interno della cellula.
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Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
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Suramin sodium | 129-46-4 | sc-507209 sc-507209F sc-507209A sc-507209B sc-507209C sc-507209D sc-507209E | 50 mg 100 mg 250 mg 1 g 10 g 25 g 50 g | $149.00 $210.00 $714.00 $2550.00 $10750.00 $21410.00 $40290.00 | 5 | |
Si lega alle proteine con siti di legame per l'ATP, interrompendo potenzialmente le funzioni dipendenti dall'ATP. | ||||||
Sodium Orthovanadate | 13721-39-6 | sc-3540 sc-3540B sc-3540A | 5 g 10 g 50 g | $45.00 $56.00 $183.00 | 142 | |
Agisce come inibitore generale delle fosfotyrosine fosfatasi, che possono influenzare i siti di legame dell'ATP. | ||||||
Oligomycin A | 579-13-5 | sc-201551 sc-201551A sc-201551B sc-201551C sc-201551D | 5 mg 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | $175.00 $600.00 $1179.00 $5100.00 $9180.00 | 26 | |
Inibisce l'ATP sintasi, influenzando probabilmente i processi dipendenti dall'ATP. | ||||||
Iodoacetic acid | 64-69-7 | sc-215183 sc-215183A | 10 g 25 g | $56.00 $97.00 | ||
Alchila i residui di cisteina, modificando potenzialmente le proteine con siti di legame dell'ATP. | ||||||
Phenylarsine oxide | 637-03-6 | sc-3521 | 250 mg | $40.00 | 4 | |
Si lega ai ditioli vicinali, influenzando potenzialmente i siti di legame degli ioni metallici nelle proteine. | ||||||
Ruthenium red | 11103-72-3 | sc-202328 sc-202328A | 500 mg 1 g | $184.00 $245.00 | 13 | |
Si lega alle proteine che legano il calcio, interferendo potenzialmente con le interazioni con gli ioni metallici. | ||||||
Sodium molybdate | 7631-95-0 | sc-236912 sc-236912A sc-236912B | 5 g 100 g 500 g | $55.00 $82.00 $316.00 | 1 | |
Agisce come analogo del fosfato, influenzando potenzialmente gli enzimi che utilizzano l'ATP. | ||||||
N-Ethylmaleimide | 128-53-0 | sc-202719A sc-202719 sc-202719B sc-202719C sc-202719D | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g | $22.00 $68.00 $210.00 $780.00 $1880.00 | 19 | |
Modifica i gruppi tiolici delle proteine, alterando potenzialmente i siti di legame dell'ATP e degli ioni metallici. |