Gli inibitori della metalloproteinasi di matrice-1 (MMP-1) costituiscono una classe chimica specializzata, strategicamente studiata per colpire e impedire l'attività catalitica della MMP-1, un enzima fondamentale nell'intricato processo di degradazione della matrice extracellulare (ECM). La matrice extracellulare, una complessa rete di proteine e carboidrati, funge da impalcatura fondamentale che fornisce supporto strutturale ai tessuti. Tra i suoi molteplici ruoli, la ECM partecipa attivamente a fenomeni fisiologici come il rimodellamento dei tessuti, la guarigione delle ferite e le risposte immunitarie.
Gli inibitori della MMP-1 sono meticolosamente realizzati per agganciarsi al sito attivo della MMP-1, ostacolandone la funzione catalitica. Questo targeting di precisione mira a frenare la disgregazione enzimatica dei componenti della ECM catalizzata dalla MMP-1. Di conseguenza, questi inibitori promettono di modulare l'equilibrio dinamico delle molecole della matrice extracellulare, esercitando così un'influenza su aspetti critici dell'integrità dei tessuti e della dinamica cellulare. L'indagine sugli inibitori della MMP-1 rappresenta una ricerca scientifica volta ad approfondire la comprensione dell'intricata interazione tra le metalloproteinasi della matrice e l'omeostasi dei tessuti. Le conoscenze acquisite da questa ricerca sono in grado di svelare nuove strategie per la manipolazione del turnover della matrice extracellulare, offrendo così la possibilità di esplorare la regolazione sfumata dei processi biologici in diverse condizioni fisiologiche e patologiche. L'esplorazione in corso degli inibitori della MMP-1 è una testimonianza dell'incessante ricerca della conoscenza per svelare le complessità della dinamica della matrice extracellulare e le sue implicazioni per il comportamento cellulare e la funzione dei tessuti.
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Schermo:
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione | 
|---|---|---|---|---|---|---|
| 4-Aminobenzoyl-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala hydroxamic acid | 124168-73-6 | sc-214226 | 5 mg | $275.00 | 1 | |
| Questo composto sintetico a base di idrossamato è stato creato per inibire la MMP-1. Il suo gruppo acido idrossamico chela lo ione zinco, essenziale per la catalisi della MMP. Questa interazione avviene nel sito attivo dell'enzima, impedendo la scissione del collagene e la degradazione della matrice extracellulare, preservando così la struttura del tessuto. | ||||||
| MMP-2 Inhibitor II | 869577-51-5 | sc-354092 | 5 mg | $240.00 | ||
| L'inibitore II della MMP-2 dimostra una notevole specificità per la MMP-1 grazie alle sue interazioni idrofobiche uniche con la tasca di legame del substrato dell'enzima. La struttura rigida del composto ne aumenta l'efficienza di legame, favorendo la formazione di un complesso stabile. Inoltre, il suo profilo cinetico rivela un modello di inibizione dipendente dal tempo, suggerendo un meccanismo a lenta insorgenza che altera la conformazione dell'enzima, influenzando così le vie di segnalazione a valle. Il comportamento molecolare distinto di questo inibitore sottolinea il suo ruolo nella modulazione dell'attività proteolitica. | ||||||
| Doxycycline-d6 | 564-25-0 unlabeled | sc-218274 | 1 mg | $16500.00 | ||
| Il meccanismo con cui la doxiciclina-d6 inibisce la MMP-1 è probabilmente simile a quello di altri antibiotici tetraciclici. Le tetracicline sono note per legarsi allo ione zinco presente nel sito attivo delle MMP, inclusa la MMP-1. | ||||||
| Keracyanin chloride | 18719-76-1 | sc-228384 | 1 mg | $40.00 | 1 | |
| Il meccanismo preciso con cui la keracianina cloruro inibisce la MMP-1 non è stato ancora del tutto chiarito, ma è probabile che coinvolga interazioni con il sito attivo dell'enzima o con le regioni regolatrici. Come altri inibitori delle MMP, il cloruro di keracianina può legarsi allo ione zinco presente nel sito catalitico della MMP-1, interferendo con la sua capacità di scindere il collagene e degradare la matrice extracellulare. | ||||||
| Marimastat | 154039-60-8 | sc-202223 sc-202223A sc-202223B sc-202223C sc-202223E | 5 mg 10 mg 25 mg 50 mg 400 mg | $165.00 $214.00 $396.00 $617.00 $4804.00 | 19 | |
| Marimastat presenta un'affinità selettiva per la MMP-1, caratterizzata dalla capacità di interrompere l'attività catalitica dell'enzima attraverso un'inibizione competitiva. La sua conformazione strutturale consente un efficace ostacolo sterico, impedendo l'accesso al substrato. L'interazione del composto con l'enzima comporta legami idrogeno e contatti idrofobici chiave, che stabilizzano il complesso inibitore-enzima. Questa interazione dinamica altera la geometria del sito attivo dell'enzima, influenzando la sua funzione proteolitica complessiva. | ||||||