Date published: 2025-12-3

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KDEL receptor 2 Attivatori

I comuni attivatori del recettore KDEL 2 includono, ma non sono limitati a, Guanosina 5′-Trifosfato, sale disodico CAS 56001-37-7, Nocodazolo CAS 31430-18-9, Cloridrato di Guanidina CAS 50-01-1, Cloruro di Calcio anidro CAS 10043-52-4 e Adenosina 5'-Trifosfato, sale disodico CAS 987-65-5.

Il recettore KDEL 2 (KDELR2) è un componente cruciale del meccanismo cellulare responsabile del mantenimento della fedeltà del traffico di proteine tra il reticolo endoplasmatico (ER) e l'apparato del Golgi. La sua funzione principale è quella di riconoscere e legarsi alle proteine residenti nell'ER che sono state inavvertitamente trasportate nel Golgi e facilitare il loro trasporto retrogrado verso l'ER. Ciò garantisce che le proteine essenziali per varie funzioni dell'ER, tra cui il ripiegamento e l'elaborazione delle proteine, siano trattenute all'interno del lume dell'ER. La capacità di KDELR2 di legarsi al motivo KDEL, una specifica sequenza aminoacidica presente nelle proteine residenti nell'ER, è alla base di questo meccanismo di recupero. L'attività di KDELR2 è fondamentale per il mantenimento dell'omeostasi cellulare, in quanto previene la deplezione di proteine chiave dell'ER ed evita l'accumulo dannoso di queste proteine nel Golgi, favorendo così il corretto funzionamento di entrambi gli organelli.

L'attivazione di KDELR2 implica la sua capacità di riconoscere e legarsi al suo carico in modo efficiente, un processo che può essere influenzato da vari fattori, tra cui il contesto cellulare, la presenza di ligandi specifici e le alterazioni dell'ambiente intracellulare, come le variazioni di pH. L'attivazione di KDELR2 potrebbe anche essere modulata da modifiche post-traduzionali, come la fosforilazione, che possono influenzare la sua affinità per le proteine di carico o la sua interazione con altri componenti del meccanismo di traffico vescicolare. Inoltre, la regolazione dell'attività di KDELR2 è strettamente legata alle esigenze dinamiche della cellula; in condizioni di stress ER, ad esempio, la richiesta della sua funzione aumenta per prevenire l'aggregazione di proteine mal ripiegate. I meccanismi precisi attraverso i quali KDELR2 viene attivato per rispondere a questi segnali cellulari coinvolgono intricate vie di segnalazione che assicurano che il recettore risponda in modo ottimale alla presenza di proteine ER mal localizzate. La comprensione di questi meccanismi di attivazione non solo getta luce sui processi fondamentali di smistamento e traffico delle proteine all'interno della cellula, ma evidenzia anche le complesse reti di regolazione che mantengono la proteostasi cellulare e la funzione degli organelli.

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Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

Guanosine 5′-Triphosphate, Disodium Salt

56001-37-7sc-295030
sc-295030A
50 mg
250 mg
$163.00
$321.00
(1)

Richiesto per i processi di trasporto vescicolare, potrebbe potenziare il recupero di proteine nell'ER mediato da KDELR2.

Nocodazole

31430-18-9sc-3518B
sc-3518
sc-3518C
sc-3518A
5 mg
10 mg
25 mg
50 mg
$58.00
$83.00
$140.00
$242.00
38
(2)

Interrompe i microtubuli e potrebbe aumentare la dipendenza da KDELR2 per il mantenimento della funzione ER.

Guanidine Hydrochloride

50-01-1sc-202637
sc-202637A
100 g
1 kg
$60.00
$195.00
1
(2)

Denatura le proteine, aumentando potenzialmente il carico di proteine contenenti la sequenza KDEL per KDELR2.

Calcium chloride anhydrous

10043-52-4sc-207392
sc-207392A
100 g
500 g
$65.00
$262.00
1
(1)

Coinvolto nella fusione delle vescicole, potrebbe supportare la maggiore richiesta funzionale di KDELR2 durante il traffico vescicolare.

Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt

987-65-5sc-202040
sc-202040A
1 g
5 g
$38.00
$74.00
9
(1)

Fornisce energia per il trasporto vescicolare, supportando indirettamente la funzione di KDELR2 nel recupero delle proteine.

Forskolin

66575-29-9sc-3562
sc-3562A
sc-3562B
sc-3562C
sc-3562D
5 mg
50 mg
1 g
2 g
5 g
$76.00
$150.00
$725.00
$1385.00
$2050.00
73
(3)

Aumenta il cAMP, che può modulare gli stati di fosforilazione e influire sull'attività di KDELR2.