IGHMBP2 Attivatori
I comuni attivatori di IGHMBP2 includono, a titolo esemplificativo, l'Adenosina 5'-trifosfato, sale disodico CAS 987-65-5, lo Zinco CAS 7440-66-6, il Cloruro di Magnesio CAS 7786-30-3, il Cloruro di Sodio CAS 7647-14-5 e il Cloruro di Potassio CAS 7447-40-7.
Gli attivatori di IGHMBP2 comprendono una serie di composti chimici che facilitano il potenziamento delle attività di elicasi e di legame con gli acidi nucleici di IGHMBP2. L'ATP, in quanto valuta energetica primaria della cellula, è fondamentale per l'attività elicasi ATP-dipendente di IGHMBP2, che consente lo svolgimento di strutture di DNA e RNA critiche per la replicazione e la trascrizione. Gli ioni zinco, che spesso agiscono come cofattori essenziali, possono migliorare l'integrità strutturale della proteina, ottimizzando così la sua capacità di legare il DNA/RNA. Il cloruro di magnesio agisce sinergicamente potenziando l'attività ATPasi, essenziale per la funzione elicasi di IGHMBP2, mentre il cloruro di sodio e il cloruro di potassio creano un ambiente ionico ottimale in grado di migliorare l'efficienza dell'elicasi stabilizzando le strutture degli acidi nucleici. Il ditiotreitolo (DTT) preserva la conformazione attiva di IGHMBP2 impedendo la formazione di legami disolfuro potenzialmente deleteri. Il ruolo del glicerolo nella stabilizzazione della proteina mantiene ulteriormente l'attività di IGHMBP2 impedendone l'aggregazione.
La concentrazione cellulare di ATP è fondamentale per l'attività di IGHMBP2 ed è supportata dal metabolismo del glucosio, che fornisce l'ATP necessario. Il NAD+, pur non essendo direttamente coinvolto, può influenzare gli stati redox cellulari e l'ADP-ribosilazione, influenzando indirettamente la funzionalità degli enzimi ATP-dipendenti come IGHMBP2. Il ruolo dell'acetil-coenzima A nell'acetilazione delle proteine può modificare IGHMBP2, potenzialmente migliorando il suo ruolo nel metabolismo degli acidi nucleici. L'acido etilendiamminotetraacetico (EDTA) contribuisce a chelare gli ioni metallici che potrebbero attivare le nucleasi, preservando così indirettamente l'integrità dei substrati di acido nucleico di IGHMBP2. Infine, la creatina fosfato mantiene le riserve cellulari di ATP, facilitando indirettamente la continuazione dell'attività elicasi di IGHMBP2, evidenziando l'interconnessione del metabolismo energetico cellulare con l'attivazione funzionale di questa proteina vitale.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Adenosine 5′-Triphosphate, disodium salt | 987-65-5 | sc-202040 sc-202040A | 1 g 5 g | $38.00 $74.00 | 9 | |
L'adenosina trifosfato (ATP) fornisce l'energia necessaria per l'attività elicasi di IGHMBP2, in quanto IGHMBP2 è un'elicasi ATP-dipendente. La presenza di ATP è fondamentale per lo svolgimento delle eliche di DNA e RNA, una funzione essenziale di IGHMBP2 nelle cellule neuronali. | ||||||
Zinc | 7440-66-6 | sc-213177 | 100 g | $47.00 | ||
Gli ioni di zinco sono cofattori noti per molte proteine che legano il DNA e possono potenzialmente aumentare l'attività di legame del DNA di IGHMBP2. Lo zinco può stabilizzare la struttura di IGHMBP2, consentendole di interagire più efficacemente con gli acidi nucleici. | ||||||
Magnesium chloride | 7786-30-3 | sc-255260C sc-255260B sc-255260 sc-255260A | 10 g 25 g 100 g 500 g | $27.00 $34.00 $47.00 $123.00 | 2 | |
Gli ioni di magnesio sono cofattori necessari per l'attività ATPasi di molte elicasi, tra cui IGHMBP2. La presenza di cloruro di magnesio può potenziare l'attività ATPasica di IGHMBP2, aumentando così indirettamente la sua funzionalità in processi come la replicazione e la trascrizione. | ||||||
Sodium Chloride | 7647-14-5 | sc-203274 sc-203274A sc-203274B sc-203274C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $18.00 $23.00 $35.00 $65.00 | 15 | |
Concentrazioni moderate di cloruro di sodio possono influenzare l'ambiente ionico e stabilizzare la struttura secondaria degli acidi nucleici. Questa stabilizzazione può aiutare IGHMBP2 nella sua attività di elicasi, mantenendo l'integrità delle strutture di DNA/RNA su cui agisce. | ||||||
Potassium Chloride | 7447-40-7 | sc-203207 sc-203207A sc-203207B sc-203207C | 500 g 2 kg 5 kg 10 kg | $25.00 $56.00 $104.00 $183.00 | 5 | |
Il cloruro di potassio influisce sulla forza ionica dell'ambiente cellulare, che può alterare l'attività degli enzimi dipendenti dall'ATP. Questo può portare ad una maggiore attività elicasi di IGHMBP2, ottimizzando le condizioni in cui opera. | ||||||
Glycerol | 56-81-5 | sc-29095A sc-29095 | 100 ml 1 L | $55.00 $150.00 | 12 | |
Il glicerolo è spesso usato per stabilizzare le proteine in soluzione. Può migliorare la stabilità e l'attività di IGHMBP2 mantenendo il suo corretto ripiegamento e prevenendo l'aggregazione, sostenendo così la sua attività funzionale nel metabolismo degli acidi nucleici. | ||||||
D(+)Glucose, Anhydrous | 50-99-7 | sc-211203 sc-211203B sc-211203A | 250 g 5 kg 1 kg | $37.00 $194.00 $64.00 | 5 | |
Il glucosio è una fonte di energia primaria e viene metabolizzato per produrre ATP. Livelli elevati di ATP, come risultato del metabolismo del glucosio, possono potenziare l'attività elicasi ATP-dipendente di IGHMBP2. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Il NAD+ è un coenzima nelle reazioni redox e un substrato per l'ADP-ribosilazione, che può modificare la funzione delle proteine. Sebbene non sia direttamente collegato alla IGHMBP2, un aumento dei livelli di NAD+ potrebbe influenzare i percorsi cellulari che indirettamente migliorano la funzionalità degli enzimi ATP-dipendenti come la IGHMBP2. | ||||||
Acetyl coenzyme A trisodium salt | 102029-73-2 | sc-210745 sc-210745A sc-210745B | 1 mg 5 mg 1 g | $46.00 $80.00 $5712.00 | 3 | |
L'acetil-CoA è coinvolto nelle reazioni di acetilazione che possono modificare le proteine e influenzare la loro attività. L'acetilazione può alterare l'attività o la stabilità di IGHMBP2, potenzialmente migliorando il suo ruolo funzionale nel metabolismo degli acidi nucleici. | ||||||