HSPA4L Inibitori
I comuni inibitori di HSPA4L includono, ma non solo, la quercetina CAS 117-39-5, la geldanamicina CAS 30562-34-6, il 17-AAG CAS 75747-14-7, il Withaferin A CAS 5119-48-2 e il Radicicol CAS 12772-57-5.
Gli inibitori di HSPA4L costituiscono una classe di composti chimici progettati specificamente per ostacolare le attività funzionali della proteina HSPA4L. La proteina HSPA4L, membro della famiglia delle proteine da shock termico, partecipa ai processi cellulari che facilitano il corretto ripiegamento delle proteine nascenti e la riparazione o la degradazione delle proteine mal ripiegate. L'inibizione di HSPA4L può interrompere questi processi, portando potenzialmente a un accumulo di proteine mal ripiegate e alla conseguente attivazione di risposte allo stress cellulare. Gli inibitori di HSPA4L ottengono i loro effetti legandosi al dominio ATPasi della proteina, impedendo l'idrolisi dell'ATP, fondamentale per la funzione della proteina. Questo legame compromette la capacità della proteina di interagire con i suoi substrati, inibendo così la sua attività di chaperone. Di conseguenza, le normali funzioni omeostatiche che HSPA4L regola all'interno della cellula vengono ostacolate, portando a una diminuzione della capacità della cellula di gestire lo stress proteico.
Gli inibitori chimici specifici che hanno come bersaglio HSPA4L sono realizzati in modo da garantire un'elevata affinità e specificità per i siti attivi della proteina. In questo modo, questi inibitori possono modulare efficacemente le vie di risposta allo stress in cui è coinvolta HSPA4L. Attraverso l'inibizione di HSPA4L, questi composti possono influenzare indirettamente varie vie di segnalazione e processi molecolari che si basano sul corretto funzionamento del ripiegamento proteico mediato da chaperoni. I meccanismi precisi di questi inibitori implicano l'alterazione della dinamica conformazionale di HSPA4L, che a sua volta influenza la stabilità della proteina e le sue interazioni con i co-chaperoni e le proteine clienti. Questa azione riflette un aspetto critico della regolazione cellulare, poiché HSPA4L svolge un ruolo nel mantenimento dell'omeostasi proteica e la sua inibizione può portare a una cascata di effetti nell'ambiente cellulare che vanno oltre le interazioni proteina-proteina iniziali.
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| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercetina è un flavonoide che inibisce la famiglia delle proteine da shock termico, tra cui HSPA4L. Stabilizzando HSP70, impedisce indirettamente il corretto funzionamento di HSPA4L, poiché quest'ultima opera all'interno di un complesso con altre proteine da shock termico, riducendo così l'attività di chaperone di HSPA4L. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamicina si lega specificamente alla proteina di shock termico 90 (Hsp90) e ne inibisce la funzione. Poiché HSPA4L è un co-chaperone per Hsp90, l'inibizione di Hsp90 interrompe l'associazione Hsp90-HSPA4L, riducendo così indirettamente l'attività di HSPA4L. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
17-AAG è un derivato della Geldanamicina che si lega anche a Hsp90. Destabilizza e degrada le proteine clienti di Hsp90, che possono includere proteine che interagiscono con HSPA4L, portando a una riduzione dell'attività di HSPA4L per associazione. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
La Withaferina A è nota per la sua capacità di inibire la funzione di Hsp90 e, per estensione, è probabile che interrompa il ruolo di HSPA4L come co-chaperone, diminuendo così la sua attività. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Il radicicol si lega all'Hsp90, inibendo la sua attività ATPasica. Poiché HSPA4L funziona in tandem con Hsp90, l'inibizione di Hsp90 da parte di Radicicol comporterebbe una diminuzione dell'attività di HSPA4L. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
È stato dimostrato che la silibinina influenza l'espressione delle proteine da shock termico. Può ridurre l'attività di HSPA4L modulando i livelli di espressione dei chaperoni molecolari all'interno della cellula. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
È stato riportato che l'EGCG, una catechina presente nel tè verde, modula la risposta allo shock termico. Potrebbe ostacolare l'attività di HSPA4L influenzando la risposta complessiva delle proteine da shock termico. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
È stato dimostrato che il triptolide induce l'espressione della proteina dello shock termico. Potrebbe potenzialmente inibire HSPA4L causando uno squilibrio nella risposta allo stress, con conseguente diminuzione della sua attività funzionale. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | $95.00 | 5 | |
KNK437 è un composto benzilidene-lattamico che inibisce la sintesi delle proteine da shock termico. Questa inibizione si estende probabilmente a HSPA4L, che fa parte della famiglia delle proteine da shock termico. | ||||||
Tryptanthrin | 13220-57-0 | sc-202844 sc-202844A | 1 mg 5 mg | $50.00 $213.00 | ||
La triptantina è stata identificata come un inibitore della risposta agli shock termici, che può determinare una diminuzione dell'attività di HSPA4L attraverso la soppressione della risposta allo stress cellulare. | ||||||