HSP 90β Inibitori
I comuni inibitori dell'HSP 90β includono, ma non sono limitati a, la geldanamicina CAS 30562-34-6, il radicicol CAS 12772-57-5, il 17-AAG CAS 75747-14-7, il 17-DMAG, sale cloridrato CAS 467214-21-7 e l'NVP-AUY922 CAS 747412-49-3.
Gli inibitori dell'HSP90β appartengono a una classe di composti chimici che hanno come bersaglio la proteina da shock termico 90 beta (HSP90β), un chaperone molecolare essenziale coinvolto nei meccanismi di ripiegamento delle proteine cellulari e di controllo della qualità. La HSP90β è un membro della famiglia delle proteine da shock termico, che contribuisce a mantenere la corretta conformazione e funzione di numerose proteine clienti, in particolare quelle associate alle risposte allo stress cellulare. Gli inibitori di HSP90β sono progettati per interrompere la funzione di chaperone di HSP90β, influenzando così il ripiegamento, la stabilizzazione e la degradazione delle sue proteine clienti.
Questi inibitori interagiscono specificamente con la tasca di legame dell'ATP all'interno della proteina HSP90β, inibendo in modo competitivo il legame dell'ATP e impedendo i cambiamenti conformazionali necessari per la corretta maturazione delle proteine client. Di conseguenza, l'inibizione dell'attività chaperonica di HSP90β porta alla destabilizzazione e alla successiva degradazione delle proteine client, contribuendo all'interruzione di vari processi cellulari strettamente regolati dal ripiegamento proteico mediato da HSP90β. Dato il ruolo centrale di HSP90β nell'omeostasi proteica, lo sviluppo di inibitori mirati a questa proteina rappresenta una strada promettente per modulare le risposte cellulari e alterare i percorsi biologici che si basano sulla corretta funzione delle proteine client. La comprensione degli aspetti strutturali e funzionali degli inibitori dell'HSP90β offre preziose indicazioni sul loro potenziale impatto sui processi cellulari, anche se le loro applicazioni e implicazioni specifiche rimangono oggetto di ricerca ed esplorazione da parte della comunità scientifica.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
CCT 018159 | 171009-07-7 | sc-202526 | 5 mg | $91.00 | ||
CCT 018159 agisce come inibitore selettivo di HSP 90beta, impegnandosi in interazioni molecolari specifiche che interrompono la sua attività di chaperone. Questo composto altera la stabilità conformazionale della proteina, portando alla destabilizzazione delle proteine clienti. La sua esclusiva affinità di legame influenza il percorso di ripiegamento delle proteine, con conseguente alterazione delle cascate di segnalazione cellulare. La cinetica di questa interazione indica un'insorgenza graduale degli effetti, suggerendo un ruolo sfumato nelle risposte allo stress cellulare. | ||||||
VER-50589 | 747413-08-7 | sc-296692 sc-296692A | 500 µg 1 mg | $70.00 $110.00 | ||
VER-50589 funziona come modulatore selettivo di HSP 90beta, mostrando un profilo di legame unico che aumenta la dinamica conformazionale della proteina. Questo composto interrompe l'attività ATPasica di HSP 90beta, portando a una cascata di effetti a valle sulla maturazione della proteina cliente. La sua cinetica di interazione rivela una rapida associazione e una più lenta dissociazione, indicando un'influenza prolungata sull'omeostasi cellulare e sui meccanismi di risposta allo stress. La specificità del composto evidenzia il suo potenziale di regolazione fine delle interazioni proteiche nell'ambiente cellulare. | ||||||
NVP-BEP800 | 847559-80-2 | sc-364552 sc-364552A | 10 mg 50 mg | $480.00 $1455.00 | ||
NVP-BEP800 agisce come inibitore selettivo di HSP 90beta, caratterizzato dalla capacità di stabilizzare la conformazione attiva della proteina. Questo composto si impegna in interazioni idrofobiche uniche, promuovendo uno spostamento conformazionale distinto che altera la dinamica funzionale della proteina. La sua cinetica di reazione dimostra una notevole affinità per il sito di legame dell'ATP, con conseguente inibizione prolungata dell'attività del chaperone. Questa modulazione ha un impatto su diverse vie di segnalazione, influenzando le risposte allo stress cellulare e la stabilità delle proteine. | ||||||