Ggta1 Attivatori
Gli attivatori Ggta1 più comuni includono, ma non solo, manganese CAS 7439-96-5, calcio CAS 7440-70-2, clonidina CAS 4205-90-7, L-α-lecitina, tuorlo d'uovo, altamente purificata CAS 8002-43-5 e N-acetil-D-glucosammina CAS 7512-17-6.
L'identificazione di tali attivatori inizia in genere con lo sviluppo di un saggio di screening ad alto rendimento (HTS) per valutare un'ampia libreria di piccole molecole per la loro capacità di aumentare l'attività enzimatica di Ggta1. Questo processo di screening utilizzerebbe un substrato specificamente modificato dall'enzima Ggta1 e il saggio sarebbe progettato per rilevare il consumo del substrato o la produzione del prodotto dell'enzima. In tali saggi sono comuni letture fluorescenti o colorimetriche, che forniscono una misura quantificabile dell'attività enzimatica. I composti che determinano un aumento significativo della fluorescenza o del cambiamento di colore, indicando una maggiore attività di Ggta1, vengono selezionati per ulteriori analisi. Questo processo può esaminare migliaia di composti, fornendo un'ampia panoramica di potenziali attivatori.
Una volta identificati, i potenziali attivatori verrebbero sottoposti a una serie di saggi secondari per confermare la loro attività e specificità nei confronti di Ggta1. Questi saggi contribuirebbero a eliminare i falsi positivi che potrebbero agire attraverso interazioni non specifiche o che aumentano in modo non specifico il segnale di rilevamento nel saggio HTS. Gli attivatori confermati verrebbero poi sottoposti a una serie di tecniche analitiche per approfondire la comprensione della loro interazione con Ggta1. Metodi di biologia strutturale come la cristallografia a raggi X o la microscopia crioelettronica potrebbero chiarire la disposizione tridimensionale di Ggta1 nel complesso con l'attivatore, rivelando l'esatto sito di legame e i cambiamenti conformazionali associati all'attivazione. Gli studi cinetici completerebbero queste conoscenze strutturali, quantificando l'impatto degli attivatori sulla velocità della reazione catalizzata dall'enzima.
| Nome del prodotto | CAS # | Codice del prodotto | Quantità | Prezzo | CITAZIONI | Valutazione |
|---|---|---|---|---|---|---|
Manganese | 7439-96-5 | sc-250292 | 100 g | $270.00 | ||
Gli ioni manganese agiscono come cofattori essenziali per la galattosiltransferasi 1, facilitando il corretto ripiegamento e l'attività catalitica dell'enzima. Livelli adeguati di Mn2+ assicurano la conformazione e la funzione ottimale dell'enzima, migliorando così l'attività della galattosiltransferasi 1 nel suo ruolo di glicosilazione. | ||||||
Calcium | 7440-70-2 | sc-252536 | 5 g | $209.00 | ||
Gli ioni calcio sono messaggeri secondari in molte vie di segnalazione e possono influenzare l'attività degli enzimi. Pur non essendo un attivatore diretto, la presenza di Ca2+ può influenzare l'ambiente cellulare e la funzionalità dell'enzima, migliorando indirettamente l'attività della galattosiltransferasi 1 stabilizzando la struttura dell'enzima o interagendo con il macchinario di glicosilazione. | ||||||
Clonidine | 4205-90-7 | sc-501519 | 100 mg | $235.00 | 1 | |
Il CMP-Neu5Ac funge da donatore di acido sialico nel processo di sialilazione. Partecipando a reazioni di glicosilazione concorrenti, può potenziare indirettamente l'attività della galattosiltransferasi 1 garantendo la disponibilità di residui di galattosio da incorporare nei glicoconiugati, promuovendo così il suo ruolo funzionale nella glicosilazione. | ||||||
L-α-Lecithin, Egg Yolk, Highly Purified | 8002-43-5 | sc-203096 | 250 mg | $78.00 | ||
La fosfatidilserina è un fosfolipide che può influenzare gli enzimi associati alla membrana. Può migliorare indirettamente l'attività della galattosiltransferasi 1 alterando la fluidità della membrana o fornendo un microambiente favorevole alla funzione dell'enzima all'interno dell'apparato di Golgi, dove avviene la glicosilazione. | ||||||
N-Acetyl-D-glucosamine | 7512-17-6 | sc-286377 sc-286377B sc-286377A | 50 g 100 g 250 g | $92.00 $159.00 $300.00 | 1 | |
La N-acetilglucosamina è un monosaccaride che funge da substrato per varie reazioni di glicosilazione. La sua presenza può potenziare l'attività della Galattosiltransferasi 1 in quanto fa parte delle strutture glicaniche a cui la Galattosiltransferasi 1 aggiunge residui di galattosio, favorendo così indirettamente la glicosilazione mediata dalla Galattosiltransferasi 1. | ||||||
Guanosine 5′-diphosphate (GDP) | 146-91-8 | sc-507402 | 10 mg | $645.00 | ||
Il PIL è coinvolto nella sintesi di zuccheri nucleotidici come l'UDP-Galattosio. Partecipando a queste vie biosintetiche, il PIL può potenziare indirettamente l'attività della Galattosiltransferasi 1 aumentando il pool di substrati disponibili per le reazioni di glicosilazione, promuovendo così la funzione della Galattosiltransferasi 1. | ||||||
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
La brefeldina A interrompe la struttura del Golgi e può potenziare indirettamente l'attività della galattosiltransferasi 1 causando una ridistribuzione dell'enzima nel citosol. Questa ridistribuzione può portare a un maggiore accesso ai substrati e a un aumento transitorio dell'attività di glicosilazione. | ||||||
NAD+, Free Acid | 53-84-9 | sc-208084B sc-208084 sc-208084A sc-208084C sc-208084D sc-208084E sc-208084F | 1 g 5 g 10 g 25 g 100 g 1 kg 5 kg | $56.00 $186.00 $296.00 $655.00 $2550.00 $3500.00 $10500.00 | 4 | |
Il nicotinammide adenina dinucleotide (NAD+) è un coenzima nelle reazioni redox e funge anche da substrato per l'ADP-ribosilazione, che può regolare l'attività dell'enzima. Pur non essendo un attivatore diretto della galattosiltransferasi 1, il NAD+ potrebbe influenzare indirettamente la sua attività influenzando gli stati redox cellulari e quindi la conformazione e la funzione dell'enzima. | ||||||