Date published: 2025-12-19

00800 4573 8000

SCBT Portrait Logo
Seach Input

COLEC10 Inibitori

Gli inibitori comuni di COLEC10 includono, ma non solo, b-Glucano, Saccharomyces cerevisiae CAS 9012-72-0, Fucoidan CAS 9072-19-9, acido N-Acetilneuraminico CAS 131-48-6, acido glicirrizico CAS 1405-86-3 e Kifunensina CAS 109944-15-2.

Gli inibitori chimici di COLEC10 possono ostacolare la sua funzione attraverso varie interazioni biochimiche che sono essenziali nella via delle lectine del sistema del complemento. Il mannano e il glucano, ad esempio, possono inibire in modo competitivo il legame di COLEC10 ai suoi bersagli, come agenti patogeni o cellule apoptotiche, imitando le strutture che COLEC10 riconosce e a cui si lega durante le risposte immunitarie. Questa competizione può ridurre l'efficacia di COLEC10 nell'avviare la cascata del complemento.

L'acido sialico può mascherare i bersagli biologici di COLEC10, impedendone il legame e la successiva attivazione nella via delle lectine. Anche il fucoidano, con la sua struttura polisaccaridica solfatata, può legarsi ai componenti della via delle lectine, limitando l'interazione del COLEC10 con la via e la sua capacità di innescare l'attivazione del complemento. Inoltre, l'inibitore della C1 esterasi inibisce direttamente l'attivazione del sistema del complemento, ostacolando così la cascata di cui fa parte il COLEC10. La compstatina, un inibitore del complemento, può legarsi al C3 e al C3b, sovvertendo gli effetti a valle mediati dal COLEC10. La glicirrizina può interrompere l'interazione tra il COLEC10 e le particelle virali, mentre l'acido citidico monofosfato-N-acetilneuraminico può interferire con il legame del COLEC10 alle molecole contenenti acido sialico dei patogeni. La kifunensina e la deossinojirimicina hanno come bersaglio i processi di glicosilazione; la kifunensina inibisce la mannosidasi I, mentre la deossinojirimicina inibisce gli enzimi glicosidasi. Queste inibizioni possono portare ad alterazioni dei modelli di glicosilazione delle proteine e degli agenti patogeni, che sono fondamentali per il riconoscimento e il legame del bersaglio di COLEC10, riducendo in ultima analisi la sua attività funzionale all'interno del sistema del complemento.

VEDI ANCHE...

Nome del prodottoCAS #Codice del prodottoQuantitàPrezzoCITAZIONIValutazione

b-Glucan, Saccharomyces cerevisiae

9012-72-0sc-203832
25 mg
$301.00
(0)

Il glucano può competere con COLEC10 per i siti di legame sugli agenti patogeni o sulle cellule apoptotiche, inibendo potenzialmente la cascata di attivazione in cui è coinvolto COLEC10 nell'ambito della via delle lectine.

Fucoidan

9072-19-9sc-255187
sc-255187A
5 g
10 g
$186.00
$312.00
7
(1)

Il fucoidano è un polisaccaride solfato che può legarsi a vari componenti della via delle lectine, inibendo potenzialmente l'attività funzionale di COLEC10 per inibizione competitiva.

N-Acetylneuraminic acid

131-48-6sc-281055A
sc-281055
sc-281055D
sc-281055B
sc-281055C
1 g
5 g
25 g
100 g
250 g
$82.00
$153.00
$320.00
$572.00
$1336.00
(1)

L'acido sialico potrebbe mascherare i siti di legame su cellule o agenti patogeni a cui COLEC10 si legherebbe tipicamente, inibendo così la sua funzione nella via delle lectine.

Glycyrrhizic acid

1405-86-3sc-279186
sc-279186A
1 g
25 g
$56.00
$326.00
7
(0)

La glicirrizina interferisce con la replicazione di diversi virus e potenzialmente altera il legame delle particelle virali al COLEC10, inibendo la sua funzione di sorveglianza immunitaria.

Kifunensine

109944-15-2sc-201364
sc-201364A
sc-201364B
sc-201364C
1 mg
5 mg
10 mg
100 mg
$132.00
$529.00
$1005.00
$6125.00
25
(2)

La kifunensina inibisce la mannosidasi I, un enzima coinvolto nell'elaborazione delle glicoproteine, il che potrebbe portare a modelli di glicosilazione alterati che influenzano il riconoscimento e il legame del bersaglio di COLEC10.

Deoxynojirimycin

19130-96-2sc-201369
sc-201369A
1 mg
5 mg
$72.00
$142.00
(0)

La deossinojirimicina inibisce gli enzimi glicosidasi, alterando potenzialmente lo stato di glicosilazione delle proteine e degli agenti patogeni a cui COLEC10 si lega, con conseguente inibizione della funzione di COLEC10.