CD164 Attivatori

I comuni attivatori di CD164 includono, ma non solo, l'acido CMP-Sialico, sale monosodico CAS 3063-71-6, le perle di cloruro di manganese(II) CAS 7773-01-5, il cloruro di calcio anidro CAS 10043-52-4, la tunicamicina CAS 11089-65-9 e la swainsonina CAS 72741-87-8.

Gli attivatori di CD164 sono composti diversi che influenzano principalmente lo stato di glicosilazione e le capacità di interazione di CD164, influenzando il suo ruolo nell'adesione e nella segnalazione cellulare. La glicosilazione è una modifica post-traslazionale critica per il CD164 e composti come l'Acido CMP-Sialico, il Sale Monosodico e le perle di cloruro di Manganese(II) potenziano questo processo. L'acido CMP-Sialico, sale monosodico contribuisce alla glicosilazione del CD164, essenziale per il suo funzionamento ottimale nella segnalazione cellulare e nelle interazioni cellula-cellula. Le perle di cloruro di manganese(II) fungono da cofattore, migliorando il processo di glicosilazione e quindi l'attività del CD164. La galectina-3, che si lega al CD164 glicosilato, ne potenzia ulteriormente il ruolo nelle risposte immunitarie e nell'emopoiesi attraverso le interazioni cellula-cellula. Inoltre, il cloruro di calcio anidro influenza la glicosilazione e la stabilità strutturale del CD164, indicando l'importanza degli ioni calcio nel mantenere l'integrità funzionale delle glicoproteine come il CD164.

Inoltre, la modulazione del pattern di glicosilazione del CD164 da parte di vari inibitori presenta un complesso meccanismo di regolazione. Composti come la tunicamicina e il benzil-α-GalNAc alterano lo stato di glicosilazione del CD164, influenzando così il suo ruolo nell'adesione e nella segnalazione cellulare. La neuraminidasi, rimuovendo i residui di acido sialico, scopre i modelli di glicosilazione sottostanti, influenzando la funzionalità di CD164. Anche la swainsonina e la kifunensina, inibitori di specifici processi di glicosilazione, svolgono un ruolo nel modificare l'attività del CD164. L'effetto di deglicosilazione della PNGase F evidenzia l'importanza della glicosilazione N-linked nella stabilità e nella funzione di CD164. La brefeldina A interrompe l'apparato di Golgi, influenzando la glicosilazione e il traffico di CD164, con conseguenti ripercussioni sulle sue capacità di segnalazione e interazione. La castanospermina, un altro inibitore della glicosilazione, dimostra ulteriormente l'intricata regolazione della funzione di CD164 attraverso il suo stato di glicosilazione. Questi attivatori e modulatori sottolineano collettivamente il ruolo critico della glicosilazione nella regolazione funzionale del CD164, in particolare nel suo coinvolgimento nell'adesione cellulare, nelle vie di segnalazione e in vari processi fisiologici.