β-defensin 113 Inibitori

I comuni inibitori della β-defensina 113 includono, a titolo esemplificativo ma non esaustivo, il cloruro di benzalconio CAS 63449-41-2, la clorexidina CAS 55-56-1, il perossido di idrogeno CAS 7722-84-1, il nitrato d'argento CAS 7761-88-8 e il solfato di rame (II) CAS 7758-98-7.

Gli inibitori chimici della β-defensina 113 possono esercitare i loro effetti inibitori attraverso vari meccanismi che compromettono la struttura e la funzione della proteina. Il cloruro di benzalconio, ad esempio, può interrompere l'interazione tra la β-defensina 113 e le membrane microbiche, un aspetto critico della sua azione antimicrobica. Questa sostanza chimica è in grado di interferire con le proprietà attive di membrana della proteina, determinando un'inibizione della sua capacità di svolgere il suo ruolo antimicrobico. Analogamente, la clorexidina può legarsi ai siti cationici della β-defensina 113, che sono fondamentali per l'interazione con le pareti cellulari microbiche caricate negativamente. Questo legame può impedire alla proteina di esercitare il suo effetto antimicrobico, inibendo così la sua funzione. Inoltre, composti come il nitrato d'argento e il cloruro di zinco possono interagire con la β-defensina 113, provocando precipitazioni o cambiamenti conformazionali che ostacolano l'attività antimicrobica della proteina alterandone la capacità di legarsi alla membrana.

Altri inibitori chimici, come l'ipoclorito di sodio e il perossido di idrogeno, possono indurre danni ossidativi ai residui aminoacidici della β-defensina 113, con conseguenti alterazioni strutturali e funzionali nei siti attivi della proteina. Il danno ossidativo può portare ad alterazioni della struttura della proteina, rendendola incapace di legarsi agli agenti microbici e di neutralizzarli. I solventi organici come l'etanolo e il metanolo possono denaturare la β-defensina 113, portando alla perdita della sua struttura secondaria e terziaria, essenziale per la sua funzione. La denaturazione può portare al dispiegamento della proteina, che a sua volta può inibire le sue proprietà antimicrobiche. Il solfato di rame (II) può anche indurre aggregazione o cambiamenti conformazionali che portano a una perdita funzionale. D'altra parte, la formaldeide può reticolare i gruppi amminici primari della β-defensina 113, causando cambiamenti irreversibili nella sua struttura e funzione. Infine, l'acido acetico e il fenolo possono alterare il pH locale o alterare l'integrità della proteina, rispettivamente, portando a una riduzione della capacità della proteina di mantenere la sua struttura e di svolgere la sua funzione antimicrobica.